定義

アミノ基とカルボキシ基を両方持つもの・・・？

L-アミノ酸、D-アミノ酸がある。一般的に生合成されるポリペプチドはL-アミノ酸を材料としている。D-アミノ酸は細菌が産生し、ごく短いペプチドとして特に、細胞壁に存在する。これはペプチダーゼによる分解を免れるためと言われている。D-アミノ酸を含むポリペプチドは、通常の翻訳経路で生合成されない。(FB.58)
ケト原性：Leu, Lys
糖原性/ケト原性：Ile, Phe, Trp
糖原性：Met, Thr, Val, Arg, His

ArgとHisは成長期に必要

PriVaTe TIM HALL

一覧

分類

極性

電荷

名前

1

3

糖原性

ケトン原性

必須アミノ酸

分枝アミノ酸

pK1
α-COOH

pK2
α-NH2

pKR
側鎖

側鎖

疎水性アミノ酸

無

グリシン

G

Gly

2.35

9.78

―H

無

アラニン

A

Ala

2.35

9.87

―CH3

無

バリン

V

Val

○

2.29

9.74

―CH(CH3)2

無

フェニルアラニン

F

Phe

○

○3

2.2

9.31

―○C6H5

無

プロリン

P

Pro

1.95

10.64

αCとNH2の間に
―CH2CH2CH2-

無

メチオニン

M

Met

○2

2.13

9.28

―CH2CH2-S-CH3

無

イソロイシン

I

Ile

○

2.32

9.76

―CH(CH3)CH2CH3

無

ロイシン

L

Leu

○

2.33

9.74

―CH2CH(CH3)2

荷電アミノ酸

有

酸性

アスパラギン酸

D

Asp

1.99

9.9

3.9
β-COOH

―CH2COOH

有

酸性

グルタミン酸

E

Glu

2.1

9.47

4.07
γ-COOH

―CH2CH2COOH

有

塩基性

リシン

K

Lys

○

2.16

9.06

10.54
ε-NH2

側鎖のCH2は4つ
―-CH2CH2CH2CH2NH2

有

塩基性

アルギニン

R

Arg

○1

1.82

8.99

12.48
グアニジウム基

側鎖のCH2は3つ
―CH2CH2CH2-NH-C-(NH2)NH

極性アミノ酸

有

無

セリン

S

Ser

2.19

9.21

―CH2OH

有

無

スレオニン

T

Thr

○

2.09

9.1

―CH(CH3)OH

有

無

チロシン

Y

Tyh

○

2.2

9.21

10.46
フェノール

―CH2-φ

有

塩基性

ヒスチジン

H

His

○

1.8

9.33

6.04
イミダゾール基

―CH2-C3H3N2

有

無

システイン

C

Cys

1.92

10.7

8.37
-SH基

―CH2-SH

有

無

アスパラギン

N

Asn

2.14

8.72

―CH2-CO-NH2

有

無

グルタミン

Q

Gln

2.17

9.13

―CH2-CH2-CO-NH2

無

トリプトファン

W

Trp

○

2.46

9.41

―Indol ring

1 人体で合成できるが、不十分。

2 Cysが足らなければ、Metから合成することになる。

	名称	基となるアミノ酸
修飾されたアミノ酸	シスチン	システイン	システイン2分子が酸化されて生成する。
	ヒドロキシプロリン	プロリン	ゼラチン、コラーゲンに含まれる。
	ヒドロキシリジン	リジン	ゼラチン、コラーゲンに含まれる。
	チロキシン	チロシン	甲状腺タンパク質に含まれる。
	O-ホスホセリン		カゼインなど、多くのリンタンパク質に含まれる。
	デスモシン
蛋白質の構成要素ではない	オルニチン	アルギニン	ミトコンドリア中でカルバモイルリン酸と反応
	シトルリン	オルニチン、カルバモイルリン酸
	クレアチン	アルギニン、グリシン
	γアミノ酪酸	アルギニン

必須アミノ酸

準必須	ア	アルギニン
必須	メ	メチオニン
	フ	フェニルアラニン
	リ	リジン
	バ	valine
	ス	スレオニン
	ト	トリプトファン
	ロ	ロイシン
	イ	イソロイシン
準必須	ヒ	ヒスチジン

参考

Wikipedia - アミノ酸

http://ja.wikipedia.org/wiki/%E3%82%A2%E3%83%9F%E3%83%8E%E9%85%B8

Wikipedia preview

出典(authority):フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』「2013/04/19 12:55:40」(JST)

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[Wiki ja表示]

グリシンの構造式。最も構造が単純なアミノ酸

トリプトファンの構造式。最も構造が複雑なアミノ酸の1つ。

アミノ酸（アミノさん、英: Amino acid）とは、広義には（特に化学の分野では）、アミノ基とカルボキシル基の両方の官能基を持つ有機化合物の総称である。一方、狭義には（特に生化学の分野やその他より一般的な場合には）、生体のタンパク質の構成ユニットとなる「α-アミノ酸」を指す。分子生物学など、生体分子をあつかう生命科学分野においては、遺伝暗号表に含まれるプロリン（イミノ酸に分類される）を、便宜上アミノ酸に含めることが多い。

動物が体内で合成できないアミノ酸を、その種にとっての必須アミノ酸と呼ぶ。必須アミノ酸は動物種によって異なる。

栄養素としてはもとより重要であるが、近年（2006年現在）はアミノ酸を含有する補助食品が消費者に一種の健康ブームを引き起こしており、健康食品、飲料メーカーなどが盛んに新製品を出している。しかし、そのアミノ酸の成分のバランスが人間に必要な量通りに研究され、配合されているかは不明確である。

構造

α-アミノ酸とはカルボキシル基が結合している炭素（α炭素）にアミノ基も結合しているアミノ酸であり、RCH(NH₂)COOH という構造を持つ。Rが水素 (H) であるグリシン以外のアミノ酸では、α炭素へのアミノ基やカルボキシル基などの結合様式が立体的に2通り可能で、それぞれ、D型、L型の光学異性体として区別される。生体のタンパク質はα-アミノ酸のポリマーであるが、基本的にL型のものだけが構成成分となっている。D型は天然では細菌の細胞壁の構成成分や老化組織、ある種の神経細胞などに存在が見出されている。生体のタンパク質はほとんどの場合、Rで表記した側鎖の違いによる20種類のアミノ酸からなる。個々のアミノ酸はこの側鎖の性質によって、親水性・疎水性、塩基性・酸性などの性質が異なる。

タンパク質を構成するアミノ酸

一部の特殊なものを除き、タンパク質は20種類のアミノ酸が結合して作られている。これらのアミノ酸にはそれぞれアルファベット1文字または3文字からなる略号が付与されており、一次構造の記述に使用される。

それぞれのアミノ酸は、構造によって異なる酸・塩基性を持つ。構造内に2つのカルボキシル基を持つアミノ酸（アスパラギン酸およびグルタミン酸）は酸性を、2つ以上のアミノ基を持つアミノ酸（リシン・アルギニン・ヒスチジン）は塩基性を、その他のアミノ酸はほぼ中性を示す。また、それぞれのアミノ酸は等電点が実験的に決定されており、電気泳動などの分離時に意味を持つ。

中性アミノ酸は、カルボキシル基およびアミノ基以外に持つ特徴的な基によって、幾つかに分類される。主に、アルキル鎖を持つグリシン・アラニン・バリン・ロイシン・イソロイシン、ヒドロキシ基を持つセリン・トレオニン、硫黄を含むシステイン・メチオニン、アミド基を持つアスパラギン・グルタミン、イミノ基を持つプロリン、芳香族基を持つフェニルアラニン・チロシン・トリプトファンに分類され、タンパク質の持つ疎水性や立体配座はこれらの分類を考慮しながら考察される。

アミノ酸	3文字略号	1文字略号	分子量	等電点
アラニン	Ala	A	89.09	6.00
アルギニン	Arg	R	174.20	10.76
アスパラギン	Asn	N	132.12	5.41
アスパラギン酸	Asp	D	133.10	2.77
システイン	Cys	C	121.16	5.05
グルタミン	Gln	Q	146.15	5.65
グルタミン酸	Glu	E	147.13	3.22
グリシン	Gly	G	75.07	5.97
ヒスチジン	His	H	155.15	7.59
イソロイシン	Ile	I	131.17	6.05
ロイシン	Leu	L	131.17	5.98
リシン	Lys	K	146.19	9.75
メチオニン	Met	M	149.21	5.74
フェニルアラニン	Phe	F	165.19	5.48
プロリン	Pro	P	115.13	6.30
セリン	Ser	S	105.09	5.68
トレオニン	Thr	T	119.12	6.16
トリプトファン	Trp	W	204.23	5.89
チロシン	Tyr	Y	181.19	5.66
バリン	Val	V	117.15	5.96

上に挙げた20種類のアミノ酸は、タンパク質合成時に遺伝情報に基づいて連結される。多くのタンパク質は上記の20種類のアミノ酸残基からなるが、ある種のタンパク質にはセレノシステイン残基、N-ホルミルメチオニン残基、ピロリシン残基、ピログルタミン酸残基などの特殊なものも含まれる。

上記のほかにタンパク質合成後に修飾を受けて作られるアミノ酸残基も存在する。例えば以下のようなものである。

シスチン — システイン2分子が酸化されて生成する。
ヒドロキシプロリン、ヒドロキシリジン — ゼラチン、コラーゲンに含まれる。
チロキシン — 甲状腺タンパク質に含まれる。
O-ホスホセリン — カゼインなど、多くのリンタンパク質に含まれる。
デスモシン — エラスチンやコラーゲンに含まれる。

タンパク質に含まれないアミノ酸として、以下のようなものも存在する（こうしたアミノ酸を総称して異常アミノ酸と呼ぶこともあるが、必ずしも適切な命名ではないという批判もある）。

β-アラニン — 筋肉中に存在する。
サルコシン — ある種の抗生物質に含まれる。N-メチルグリシンに相当する。
オルニチン — 尿素回路の中間体。
クレアチン — 筋肉中に存在する。
γアミノ酪酸 — 神経伝達物質。GABA とも呼ばれる。
オパイン — アグロバクテリウムのエネルギー源に利用される。

その他のアミノ酸

天然に産する広義のアミノ酸の中には、旨み成分や、薬物として作用するもの、そして毒となるものがある。

テアニン — 茶の旨み成分。
トリコロミン酸 — ハエトリシメジの旨み成分。
カイニン酸 — 海人草の薬用成分。
ドウモイ酸 — 記憶喪失性貝毒の毒成分。
イボテン酸 — テングタケなどの毒成分。
アクロメリン酸 — ドクササコの毒成分。

アミノ酸の合成

ユーリー・ミラーの実験

1953年、シカゴ大学のハロルド・ユーリーとスタンリー・ミラーは、アンモニア・メタン・水素の混合ガス（当時原始大気成分と考えられていた）と水の入った容器に電気火花を飛ばす実験を行い、グリシン・アラニン・アスパラギン酸などの各種アミノ酸が生成することを発見した（ユーリー・ミラーの実験）。原始地球において、生命の素材となったアミノ酸が生成した過程の可能性を示した、史上有名な実験である。

現代の実用的アミノ酸合成

いわゆる異常アミノ酸の中にも重要な生理活性を持つものは数多く存在し、また医薬にもD体または非天然型のアミノ酸は数多く使われている。このためアミノ酸の合成（特に不斉合成）は需要が高く、種々の方法が提案されている。

古くから用いられているアミノ酸の合成法としてストレッカー反応がある。アルデヒドとアンモニア・シアン化水素の3成分縮合によってα-アミノニトリルを合成し、この加水分解によりアミノ酸を得るというものである。

他にα-ハロカルボン酸とアミンの反応、グリシンのα位のアルキル化などによる方法も知られている。不斉合成に関しても様々な手法が提案されている（ストレッカー反応の項目なども参照）。

工業的には、微生物を用いたアミノ酸発酵によって大量に合成されている。人工的に突然変異させた微生物株を、炭素源となる糖類や窒素源となる硫酸アンモニウムと共に培養することで、安価に目的のアミノ酸が合成できる。

UpToDate Contents

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1. 重症患者における栄養補給：非経口的栄養 nutrition support in critically ill patients parenteral nutrition
2. 先天性代謝異常：分類 inborn errors of metabolism classification
3. フェニルケトン尿症の概要 overview of phenylketonuria
4. 乳児および小児における低血糖に対するアプローチ approach to hypoglycemia in infants and children
5. 早産児における非経口栄養 parenteral nutrition in premature infants

Japanese Journal

分子動力学計算によるUCH-L1変異体の構造変化予測

小関祐司,金城知広,黒木理人,青木俊介
情報処理学会研究報告. BIO, バイオ情報学 2012-BIO-30(12), 1-2, 2012-08-02
… UCH-L1は神経特異的な脱ユビキチン化酵素で,S18Y,I93M変異はパーキンソン病発病リスクに関連している.未だ解明されていないアミノ酸変異によるタンパク質変性メカニズムを予測するために,分子動力学計算を行った.その結果,それらの変性構造を予測することに成功し,さらに,I93M変異型は野生型と比較して不安定な分子運動を示すことを明らかにした. …
NAID 110009432500

大腸菌アンモニア同化システムのダイナミックモデルの構築

前田和勲 ,倉田博之
情報処理学会研究報告. BIO, バイオ情報学 2012-BIO-30(5), 1-6, 2012-08-02
… 大腸菌は,TCA回路の中間代謝物であるα-ケトグルタル酸にアンモニアを付加し,グルタミン酸とグルタミンを合成する.グルタミン酸とグルタミンから,その他のアミノ酸やヌクレオチドなどが合成される.このような理由から,大腸菌がどのようにアンモニアを同化し,グルタミン酸とグルタミンの供給を制御しているのか明らかにすることは重要である.我々は,代謝,タンパク質相互作用,遺伝子制御を含む,大腸菌アンモニア同 …
NAID 110009432493

新生児科スタッフのための基礎がため教室新生児の代謝なるほど納得ゼミナール(第8回)アミノ酸代謝

河井昌彦
ネオネイタルケア 25(8), 865-869, 2012-08
NAID 40019405388

丹波黒大豆エダマメにおける食味評価法の開発

古谷規行,野村知未,大谷貴美子 [他]
園芸学研究 11(3), 309-314, 2012-07-15
NAID 40019390769

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Japan Pharmaceutical Reference

薬効分類名

代謝異常症用特殊粉乳

販売名

ロイシン・イソロイシン・バリン除去ミルク配合散「雪印」

禁忌

メープルシロップ尿症以外の患者［分枝アミノ酸の不足を生じる可能性がある］

効能または効果

メープルシロップ尿症
通常、本剤を用時に、溶解濃度が15〜20(w/v%)になるように温湯(70〜80℃)に溶解し、よく攪拌後経口投与する。本剤を15%及び20%溶液とした場合の溶液の組成は次の通りである。
治療開始に際しては、下表の摂取分枝アミノ酸量を一応の目安とし、空腹時血中分枝アミノ酸濃度がそれぞれ2〜5mg/dLの間に維持されるように摂取分枝アミノ酸量を定める。
維持量は症例により個体差があるので、特に治療開始1箇月間は連日ないし隔日に血中分枝アミノ酸濃度を測定し、更に臨床症状、体重増加、血清たん白濃度、血色素濃度に留意し、分枝アミノ酸欠乏症状の出現を避ける。治療開始1箇月以後も乳児期は週1〜2回程度血中分枝アミノ酸濃度を測定しながら治療を続けることが望ましい。
不足分の分枝アミノ酸は自然たん白（一般粉乳、牛乳ないし一般食品）の形で補給する。
定期的に身体発育値、DQ、脳波所見等を観察しながら治療を続ける。

溶液の組成

調乳濃度 (%)	15（標準）	20
本剤 (g)	15	20
出来上り (mL)	100	100
たん白質 (g)	1.89	2.52
脂肪 (g)	2.57	3.42
炭水化物 (g)	9.55	12.73
灰分・その他 (g)	0.55	0.73
エネルギー (kcal)	69	92
分枝アミノ酸 (mg)	0	0

摂取分枝アミノ酸量（目安）

年齢	摂取分枝アミノ酸量(mg/kg体重/日) ロイシン	摂取分枝アミノ酸量(mg/kg体重/日) イソロイシン	摂取分枝アミノ酸量(mg/kg体重/日) バリン
0〜3箇月	160〜80	70〜40	90〜40
3〜6箇月	100〜70	70〜50	70〜50
6〜12箇月	70〜50	50〜30	50〜30

本剤の計量は、秤を用いて量ることが望ましいが、簡易的に計量する場合は、添付の計量用スプーンを用いる。計量用スプーンの内容量はスリキリ1杯で約3gである。濃度別調製は下表を参照し溶解する。

調乳濃度(w/v%)	秤とり量	出来上がり(mL)	溶液100mL中の組成分枝アミノ酸(mg)	溶液100mL中の組成たん白質(g)	溶液100mL中の組成脂肪(g)	溶液100mL中の組成炭水化物(g)	溶液100mL中の組成灰分(g)	溶液100mL中の組成エネルギー(kcal)
15	15g(スプーン5杯)	100	0	1.89	2.57	9.55	0.55	68.9
16	16g	100	0	2.01	2.74	10.19	0.59	73.4
17	17g	100	0	2.14	2.91	10.82	0.62	78.0
18	18g(スプーン6杯)	100	0	2.26	3.08	11.46	0.66	82.6
19	19g	100	0	2.39	3.25	12.10	0.70	87.2
20	20g	100	0	2.52	3.42	12.73	0.73	91.8

慎重投与

新生児期の患者は、連日ないし隔日に血中分枝アミノ酸濃度を測定しながら治療を続けること。［患者の代謝機能が未発達なため］¹⁾²⁾

★リンクテーブル★

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関連記事	「酸」

「100A028」

　　[★]

28歳の男性。1か月前から1日6、7行の粘血便が出現し来院した。4か月前から頻回の軟便がある。回盲部から右側腹部にかけて圧痛を認める。血液所見：赤血球389万、Hb11.5g/dl、白血球9,600、血小板39万。血清生化学所見：総蛋白7.0g/dl、アルブミン3.5g/dl、AST25単位、ALT22単位、LDH360単位(基準176～353)。CRP5.6mg/dl。注腸造影写真を以下に示す。
この患者で吸収障害が予想されるのはどれか。2つ選べ。

[正答]

※国試ナビ4※　［100A027］←［国試_100］→［100A029］

「109E033」

　　[★]

正常な腎の機能について正しいのはどれか。2つ選べ。

a　心拍出量の約5%の血液量が腎臓に供給される。
b　1日に約14Lの原尿が生成される。
c　アミノ酸は近位尿細管で再吸収される。
d　ブドウ糖はHenle係蹄で再吸収される。
e　尿濃縮は主に髄質部集合管で行われる。

[正答]

※国試ナビ4※　［109E032］←［国試_109］→［109E034］

「102E001」

　　[★]

吸収障害の組合せで正しいのはどれか。2つ選べ。

[正答]

※国試ナビ4※　［102D060］←［国試_102］→［102E002］

「100G044」

　　[★]

遠位尿細管の機能はどれか。

a. リン再吸収
b. レニン分泌
c. カリウム分泌
d. アミノ酸再吸収
e. ブドウ糖再吸収

[正答]

※国試ナビ4※　［100G043］←［国試_100］→［100G045］

「093A030」

　　[★]

酸素と同様な機序で胎盤を通過するのはどれ

「蛋白質」

　　[★]

英: protein
同: タンパク質、タンパク、蛋白、プロテイン
関: アミノ酸、ポリペプチド

L-アミノ酸が重合してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである。

食事摂取基準

年齢		男性				女性
年齢		推定平均必要量	推奨量	目安量	耐容上限量	推定平均必要量	推奨量	目安量	耐容上限量
0～5（月）		―	―	10	―	―	―	10	―
6～8（月）		―	―	15	―	―	―	15	―
6～11（月）		―	―	―	―	―	―	―	―
9～11（月）		―	―	25	―	―	―	25	―
1～2（歳）		15	20	―	―	15	20	―	―
3～5（歳）		20	25	―	―	20	25	―	―
6～7（歳）		25	30	―	―	25	30	―	―
8～9（歳）		30	40	―	―	30	40	―	―
10～11（歳）		40	45	―	―	35	45	―	―
12～14（歳）		45	60	―	―	45	55	―	―
15～17（歳）		50	60	―	―	45	55	―	―
18～29（歳）		50	60	―	―	40	50	―	―
30～49（歳）		50	60	―	―	40	50	―	―
50～69（歳）		50	60	―	―	40	50	―	―
70以上（歳）		50	60	―	―	40	50	―	―
妊婦（付加量）	初期					＋ 0	＋ 0	―	―
	中期					＋ 5	＋ 5	―	―
	末期					＋ 20	＋ 25	―	―
授乳婦（付加量）						＋ 15	＋ 20	―	―

QB

蛋白質の1日の摂取量は体重1kgあたり約1g。腎不全の食事療法(低蛋白食)では0.6-0.8g/体重kgである。

PFC比率=蛋白：脂肪：炭水化物=10-20%:20-30%:50-70%

臨床関連

血清タンパク：

基準範囲は6.5-8g。6g以下はネフローゼ症候群の診断基準の一つ。

血漿タンパク：

臨床検査では血清を用いる

尿タンパク：

→尿蛋白

参考

1. 「日本人の食事摂取基準」（2010年版）

http://www.mhlw.go.jp/shingi/2009/05/s0529-4.html

「アミノエチルスルホン酸」

　　[★]

英: aminoethylsulfonic acid
同: 2-アミノエタンスルホン酸 2-aminoethane sulfonic acid、タウリン taurine
関: [[]]

テンプレート:Infobox 有機化合物

概念

タウリン(Taurine)は生体内で重要な働きを示す含硫アミンの一種
H2N-CH2-CH2-SO3H
分子量125.15

タウリンはヒトの体内などで胆汁の主要な成分である胆汁酸と結合（抱合）し、タウロコール酸などの形で存在する。消化作用を助けるほか、神経伝達物質としても作用する。白血球の一種である好中球が殺菌の際に放出する活性酸素や過酸化水素の放出（呼吸バースト）を抑える作用もある。哺乳類においては肝臓、肺、筋肉などに分布する。とりわけ軟体動物、特にタコ、イカはタウリンを多く含む。するめの表面に出る白い粉にはタウリンが凝縮されている。

ネコはタウリンを合成する酵素を持っていないため、ネコにとっての重要な栄養素といえる。このためキャットフードにはタウリンの含有量を明記したものが多い。ネコではタウリンの欠乏により拡張型心筋症が生じる。ただし、ヒト、トリ、ネズミなどは体内で合成できる。ヒトの生体内ではアミノ酸のシステインから合成される。

有機合成化学ではシスタミンの酸化、システアミンの酸化のほか、ブロモエタンスルホン酸とアンモニアなどから誘導される。構造式は、NH₂CH₂CH₂SO₂OH。分子量125.15。IUPAC名は2-アミノエタンスルホン酸。無色の結晶であり、約300℃で分解する。水溶性だが有機溶媒には溶けない。CAS登録番号は107-35-7。

タウリンの代謝

タウリンはカルボキシル基を持たないので、アミノ酸ではない。また、タンパク質の構成成分になることもない。したがって、ネコにおいてはタウリンは必須アミノ酸ではなく、ビタミンの一種である。しかし、アミノ基を持つ酸であることもあって、古くからアミノ酸として混同されている。合成経路においてはまず、タンパク質の構成成分にもなる含硫アミノ酸であるシステインからシステイン・ジオキゲナーゼによりシステイン酸が合成される。タウリンはシステインスルフィン酸デカルボキシラーゼ(スルフィノアラニン・デカルボキシラーゼ)によりこのシステイン酸から合成される。ヒトはこの合成経路の両酵素をもつため、タンパク質を摂取していれば、タウリンの形での積極的摂取は不要である。胆汁酸と縮合したタウロコール酸はコリル・コエンザイムAとタウリンから合成される。タウリンは尿中に一日約200mgが排泄される。

「インスリン」

　　[★]

英: insulin (Z)
同: immunoreactive insulin IRI　←　ELISAを利用して定量されるインスリン(臨床検査医学)
関: インスリン製剤、インスリン受容体; レギュラーインスリン、1型インスリン

分類

ペプチド

性状

産生組織

膵臓β細胞

プレプロインスリンの生合成＠粗面小胞体　→　プレプロインスリン　－(切断＠小胞体)→　プロインスリンはゴルジ体に輸送　－(切断＠ゴルジ体小胞体)→　インスリン

標的組織

作用

全般的な傾向として、同化作用↑、異化作用↓(糖新生↓)

グルコースの細胞内取り込み→血糖値↓

インスリン受容体→ GLUTの細胞膜上への移動

K⁺の細胞内取り込み↑

肝臓・筋肉でNa-Kポンプを活性化(PT. 482)。Na/H交換体、Na-K-2Cl共輸送体、Na/K-ATPaseを活性化。
高カリウム血症の治療にはインスリン＆グルコースの投与

肝細胞でグリコーゲン合成↑
アミノ酸取り込み↑→タンパク質合成↑
脂肪合成↑
脂肪分解↓

分泌の調節

インスリン分泌↑

血中グルコース濃度↑
アミノ酸、消化管ホルモン
アセチルコリン受容体(迷走神経)
スルホニル尿素
血中K濃度↑

細胞外K濃度↑→膵臓β細胞脱分極→インスリン分泌↑

インスリン分泌↓

アドレナリン受容体(α₂受容体)(交感神経)
血中K濃度↓

細胞外K濃度↓→膵臓β細胞再分極→インスリン分泌↓

分泌機構

1. グルコース→解糖系→ATP↑→KATP閉鎖→脱分極→VDCC解放→[Ca2+]i↑→インスリン開口分泌*2a. ペプチドホルモン→Gsα活性化→AC↑→cAMP↑→PKA↑→インスリン開口分泌
2b. ノルアドレナリン→Giα活性化→AC↓→cAMP↓→PKA↓→インスリン分泌抑制
3. アセチルコリン→PLC活性化→

　　　→IP3↑→[Ca2+]i↑→インスリン開口分泌
　　　→DAG↑→PKC活性化→インスリン開口分泌

作用機序

受容体型チロシンキナーゼ

臨床関連

糖尿病

インスリン作用不足による代謝障害

血漿中：ブドウ糖↑、アミノ酸↑、遊離脂肪酸↑、ケトン体↑

高血圧とインスリン抵抗性の関連

→インスリン抵抗性

高インスリン血症

「レニン」

　　[★]

英: renin
関: アンジオテンシノゲン、アンジオテンシン

分類

産生組織

傍糸球体装置の類上皮細胞から輸入細動脈に分泌される

標的組織

血中のアンジオテンシノゲン

作用

アンジオテンシノゲンを分解しアンジオテンシンI(ANG I)を生成する

分泌の調整 (PT. 480)

1. 交感神経刺激

循環中枢からの刺激→レニン放出↑　β1受容体を介する

立位　→　交感神経亢進(おそらく脳への血行を保つため)　→　レニン放出↑

2. 腎動脈圧

腎動脈圧↓→レニン放出↑

腎動脈圧↑→レニン放出↓

腎臓の輸入細動脈の圧受容器による

cf.腎動脈の動脈狭窄により血流↓→レニン・アンジオテンシン・アルドステロン系↑→血圧↑

3. 遠位尿細管濾液中のNaCl濃度↓

遠位尿細管濾液中のNaCl濃度↓→レニン放出↑

緻密斑細胞により検出される

血漿濃度や輸入細動脈圧の減少はGFRを減少させ、それによって遠位尿細管濾液中のNaCl濃度を減少させる

4. アンジオテンシンII

ネガティブフィードバック制御を受ける。
アンジオテンシンII↑→レニン↓

分子機構

プロテアーゼであり、アンジオテンシノゲンからアミノ酸を４残基除去する

臨床関連

レニン活性(PRA)、レニン濃度(PRC)

「オルニチン回路」

　　[★]

英: ornithine cycle
同: 尿素サイクル尿素回路 urea cycle、クレブス-ヘンゼライト回路 Krebs-Henseleit cycle、オルニチンサイクル
関: オルニチン、尿素

オルニチン回路に含まれる分子はアミノ酸である：アミノ基とカルボン酸を両方持つもの
最終産物である尿素の窒素は、アンモニアとアスパラギン酸に由来する

ミトコンドリア内の反応

1) アンモニア + 炭酸 + 2ATP → ADP + Pi + カルバモイルリン酸 
　　　　　　　　　　　　5)から
　　　　　　　　　　　　↓
2) カルバモイルリン酸 + オルニチン → シトルリン + Pi 
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　↓
　　　　　　　　　　　　　　　　　　　3)へ

サイトソルの反応

　　2)から
　　↓
3) シトルリン + アスパラギン酸 + ATP → AMP + ピロリン酸 + アルギニノコハク酸 
4) アルギニノコハク酸 → フマル酸 + アルギニン 
5) アルギニン + 水 → 尿素 + オルニチン 
　　　　　　　　　　　　　　　↓
　　　　　　　　　　　　　　　2)へ

|
ornithine
|
----------mitochondria
|
ornithine
|
|<-carbamoyl phosphate {ornithine transcarbamoylase}
|
citrulline
|
----------mitochondria
|
citrulline
|
|<-aspartate {argininosuccinate synthase}
|
argininosuccinate
| 
|->fumarate {argininosuccinase}
|
arginine
|
|<-H2O
|           {arginase}
|->urea
|
ornithine
|

臨床関連

尿素サイクル異常症

「芳香族L-アミノ酸デカルボキシラーゼ」

　　[★]

英: aromatic-L-amino-acid decarboxylase
関: 芳香族L-アミノ酸脱炭酸酵素

「アミノ酸輸送系A」

　　[★]

英: amino acid transport system A
関: システムA輸送系

「アミノ酸生合成」

　　[★]

英: amino acid biosynthesis

「酸」

　　[★]

英: acid
関: 塩基

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QB

臨床関連

参考

「アミノエチルスルホン酸」

概念

タウリンの代謝

「インスリン」

分類

性状

産生組織

標的組織

作用

分泌の調節

分泌機構

作用機序

臨床関連

「レニン」

分類

産生組織

標的組織

作用

分泌の調整 (PT. 480)

分子機構

臨床関連

「オルニチン回路」

ミトコンドリア内の反応

サイトソルの反応

臨床関連

「芳香族L-アミノ酸デカルボキシラーゼ」

「アミノ酸輸送系A」

「アミノ酸生合成」

「酸」

ブランステッド-ローリーの定義

ルイスの定義