- 英
- chitinase
- 関
- キチン分解酵素
Wikipedia preview
出典(authority):フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』「2014/09/17 12:35:44」(JST)
[Wiki ja表示]
キチナーゼ |
識別子 |
EC番号 |
3.2.1.14 |
データベース |
IntEnz |
IntEnz view |
BRENDA |
BRENDA entry |
ExPASy |
NiceZyme view |
KEGG |
KEGG entry |
MetaCyc |
metabolic pathway |
PRIAM |
profile |
PDB構造 |
RCSB PDB PDBe PDBsum |
検索 |
PMC |
articles |
PubMed |
articles |
NCBI |
proteins |
|
chitinase, acidic |
識別子 |
略号 |
CHIA |
Entrez |
27159 |
HUGO |
17432 |
OMIM |
606080 |
RefSeq |
NM_001040623 |
UniProt |
Q9BZP6 |
他のデータ |
遺伝子座 |
Chr. 1 p13.1-21.3 |
chitinase 1 (chitotriosidase) |
識別子 |
略号 |
CHIT1 |
Entrez |
1118 |
HUGO |
1936 |
OMIM |
600031 |
RefSeq |
NM_003465 |
UniProt |
Q13231 |
他のデータ |
遺伝子座 |
Chr. 1 q31-q32 |
キチナーゼ(Chitinase、EC 3.2.1.14)は、キチンのグリコシド結合を分解する加水分解酵素である[1]。キチンは菌の細胞壁及びいくつかの種の動物(蠕虫、節足動物)の外骨格を形成する成分であるため、キチナーゼは、自身のキチンを再構成する必要のある生物か[2]、菌または動物のキチンを消化する必要のある生物が持つ。
目次
- 1 種の分布
- 2 機能
- 3 医療上の重要性
- 4 食物中の存在
- 5 関連項目
- 6 出典
- 7 外部リンク
種の分布
キチンを食べる生物には、病原性または腐食性の多くの細菌(エアロモナス目、バシラス属、ビブリオ属[3]、その他)が含まれる[4]。生きた節足動物、動物プランクトン、菌に直接作用することもあれば、それらの生物の残骸に作用することもある。
Coccidioides immitis等の菌は、デトリタス食及び節足動物に対する病原性の発現のためにこの酵素を持つ。
キチナーゼは、オオムギの種子(PDB 1CNS)等、植物でも見られることがある。それらの一部は、感染特異的タンパク質で、生体防御の一部として誘導される。発現は、どちらも菌や昆虫の攻撃からの防御に関連するNPR1遺伝子とサリチル酸経路によって仲介される。植物のキチナーゼには、他に菌との共生に必要なものもある[5]。
ほ乳類はキチンを生成しないが、2つの活性を持つキチナーゼ(キトトリオシダーゼと酸性ほ乳類キチナーゼ)を有する。他に、配列の相同性は高いがキチナーゼ活性を持たないYKL-40等がある[6]。
機能
セルロースと同様に、キチンは比較的分解されにくく、豊富に存在する生体高分子である[7]。通常、動物はこれを消化することはできないが、ある種の魚類は消化することができる[8]。動物によるキチンの消化には、反芻動物のセルロースの消化と同様に、細菌との共生及び非常に長い発酵時間が必要だと考えられている。それにも関わらず、キチナーゼは、ヒトを含む動物の胃から単離されている[9]。キチナーゼ活性はヒトの血液[10][11][11]や恐らくは軟骨でも検出できる[12]。植物のキチナーゼは、病原性への抵抗と関わっている[13][14]。
医療上の重要性
ヒトのキチナーゼは、アレルギーと関わっており、気管支喘息はキチナーゼの発現レベルの亢進と関係がある[15][16][17][18][19]。
ヒトのキチナーゼは、どちらもキチンを持つイエダニやカビの胞子によるアレルギーと寄生蠕虫の感染を結びつけている(蠕虫は、腸壁に固定するためのキチン質の口部を持っている)[20][21][22]。キチナーゼと植物のサリチル酸経路の間の関連は解明されたが、サリチル酸経路とヒトのアレルギーの間には、未解明の部分が残っている[23]。
食物中の存在
キチナーゼは、食物の中にも含まれている。これは、ラテックスフルーツ症候群の少なくとも原因の1つになっている。例えばバナナ、クルミ、キウイフルーツ、アボカド、パパイア、トマト等は、かなりの量のキチナーゼを含んでいる。
関連項目
出典
- ^ Jolles P, Muzzarelli RAA (1999). Chitin and Chitinases. Basel: Birkhauser. ISBN 3-7643-5815-7.
- ^ Sami L, Pusztahelyi T, Emri T, Varecza Z, Fekete A, Grallert A, Karanyi Z, Kiss L, Pocsi I (August 2001). “Autolysis and aging of Penicillium chrysogenum cultures under carbon starvation: Chitinase production and antifungal effect of allosamidin”. The Journal of General and Applied Microbiology 47 (4): 201?211. doi:10.2323/jgam.47.201. PMID 12483620.
- ^ Hunt DE, Gevers D, Vahora NM, Polz MF (January 2008). “Conservation of the Chitin Utilization Pathway in the Vibrionaceae”. Applied and Environmental Microbiology 74 (1): 44?51. doi:10.1128/AEM.01412-07. PMC 2223224. PMID 17933912. http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2223224.
- ^ Xiao X, Yin X, Lin J, Sun L, You Z, Wang P, Wang F (December 2005). “Chitinase Genes in Lake Sediments of Ardley Island, Antarctica”. Applied and Environmental Microbiology 71 (12): 7904?9. doi:10.1128/AEM.71.12.7904-7909.2005. PMC 1317360. PMID 16332766. http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=1317360.
- ^ Salzer P, Bonanomi A, Beyer K, Vogeli-Lange R, Aeschbacher RA, Lange J, Wiemken A, Kim D, Cook DR, Boller T (July 2000). “Differential expression of eight chitinase genes in Medicago truncatula roots during mycorrhiza formation, nodulation, and pathogen infection”. Molecular Plant-Microbe Interactions : MPMI 13 (7): 763?77. doi:10.1094/MPMI.2000.13.7.763. PMID 10875337.
- ^ Eurich, K; et al. (2009 Nov). “Potential role of chitinase 3-like-1 in inflammation-associated carcinogenic changes of epithelial cells.”. World J Gastroenterol 15 (42): 5249?5259. PMC 2776850. PMID 19908331. http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2776850.
- ^ Akaki C, Duke GE (2005). “Apparent chitin digestibilities in the Eastern screech owl (Otus asio) and the American kestrel (Falco sparverius)”. Journal of Experimental Zoology 283 (4?5): 387?393. doi:10.1002/(SICI)1097-010X(19990301/01)283:4/5<387::AID-JEZ8>3.0.CO;2-W.
- ^ Gutowska MA, Drazen JC, Robison BH (November 2004). “Digestive chitinolytic activity in marine fishes of Monterey Bay, California”. Comparative biochemistry and physiology. Part A, Molecular & Integrative Physiology 139 (3): 351?8. doi:10.1016/j.cbpb.2004.09.020. PMID 15556391.
- ^ Paoletti MG, Norberto L, Damini R, Musumeci S (2007). “Human gastric juice contains chitinase that can degrade chitin”. Annals of Nutrition & Metabolism 51 (3): 244?51. doi:10.1159/000104144. PMID 17587796.
- ^ Renkema GH, Boot RG, Muijsers AO, Donker-Koopman WE, Aerts JM (February 1995). “Purification and Characterization of Human Chitotriosidase, a Novel Member of the Chitinase Family of Proteins”. The Journal of Biological Chemistry 270 (5): 2198?202. doi:10.1074/jbc.270.5.2198. PMID 7836450.
- ^ a b Escott GM, Adams DJ (December 1995). “Chitinase activity in human serum and leukocytes”. Infection and Immunity 63 (12): 4770?3. PMC 173683. PMID 7591134. http://iai.asm.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=7591134.
- ^ Hakala BE, White C, Recklies AD (1993). “Human cartilage gp-39, a major secretory product of articular chondrocytes and synovial cells, is a mammalian member of a chitinase protein family”. The Journal of Biological Chemistry 268 (34): 25803?25810. PMID 8245017.
- ^ Recklies AD, White C, Ling H (July 2002). “The chitinase 3-like protein human cartilage glycoprotein 39 (HC-gp39) stimulates proliferation of human connective-tissue cells and activates both extracellular signal-regulated kinase- and protein kinase B-mediated signalling pathways”. The Biochemical Journal 365 (Pt 1): 119?26. doi:10.1042/BJ20020075. PMC 1222662. PMID 12071845. http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=1222662.
- ^ van Eijk M, van Roomen CPAA, Renkema GH, Bussink AP, Andrews L, Blommaart EFC, Sugar A, Verhoeven AJ, Boot RG, Aerts JMFG (2005). “Characterization of human phagocyte-derived chitotriosidase, a component of innate immunity”. International Immunology 17 (11): 1505?1512. doi:10.1093/intimm/dxh328. PMID 16214810.
- ^ Bierbaum S, Nickel R, Koch A, Lau S, Deichmann KA, Wahn U, Superti-Furga A, Heinzmann A (December 2005). “Polymorphisms and Haplotypes of Acid Mammalian Chitinase Are Associated with Bronchial Asthma”. American Journal of Respiratory and Critical Care Medicine 172 (12): 1505?9. doi:10.1164/rccm.200506-890OC. PMC 2718453. PMID 16179638. http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2718453.
- ^ Zhao J, Zhu H, Wong CH, Leung KY, Wong WS (July 2005). “Increased lungkine and chitinase levels in allergic airway inflammation: a proteomics approach”. Proteomics 5 (11): 2799?807. doi:10.1002/pmic.200401169. PMID 15996009.
- ^ Elias JA, Homer RJ, Hamid Q, Lee CG (September 2005). “Chitinases and chitinase-like proteins in T(H)2 inflammation and asthma”. The Journal of Allergy and Clinical Immunology 116 (3): 497?500. doi:10.1016/j.jaci.2005.06.028. PMID 16159614.
- ^ Zhu Z, Zheng T, Homer RJ, Kim YK, Chen NY, Cohn L, Hamid Q, Elias JA (June 2004). “Acidic mammalian chitinase in asthmatic Th2 inflammation and IL-13 pathway activation”. Science 304 (5677): 1678?82. doi:10.1126/science.1095336. PMID 15192232.
- ^ Chupp GL, Lee CG, Jarjour N, Shim YM, Holm CT, He S, Dziura JD, Reed J, Coyle AJ, Kiener P, Cullen M, Grandsaigne M, Dombret MC, Aubier M, Pretolani M, Elias JA (2005). “A Chitinase-like Protein in the Lung and Circulation of Patients with Severe Asthma”. The New England Journal of Medicine 357 (20): 2016?2027. doi:10.1056/NEJMoa073600. PMID 18003958.
- ^ Maizels RM (December 2005). “Infections and allergy ? helminths, hygiene and host immune regulation”. Current Opinion in Immunology 17 (6): 656?61. doi:10.1016/j.coi.2005.09.001. PMID 16202576.
- ^ Hunter MM, McKay DM (January 2004). “Review article: helminths as therapeutic agents for inflammatory bowel disease”. Alimentary Pharmacology & Therapeutics 19 (2): 167?77. doi:10.1111/j.0269-2813.2004.01803.x. PMID 14723608.
- ^ Palmas C, Gabriele F, Conchedda M, Bortoletti G, Ecca AR (June 2003). “Causality or coincidence: may the slow disappearance of helminths be responsible for the imbalances in immune control mechanisms?”. Journal of Helminthology 77 (2): 147?53. doi:10.1079/JOH2003176. PMID 12756068.
- ^ Feingold BF (March 1975). “Food additives in clinical medicine”. International Journal of Dermatology 14 (2): 112?4. doi:10.1111/j.1365-4362.1975.tb01426.x. PMID 1123257.
外部リンク
- Chitinase - the US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- X-ray structure of a chitinase from the pathogenic fungus Coccidioides immitis
UpToDate Contents
全文を閲覧するには購読必要です。 To read the full text you will need to subscribe.
Japanese Journal
- 坂本 裕一
- 日本きのこ学会誌 : mushroom science and biotechnology 19(2), 73-78, 2011-07-31
- シイタケ子実体は,収穫直後から急激に子実体の褐変化や軟化といった老化現象が起こる.子実体の老化は,シイタケの品質の著しい低下を引き起こす.本論文ではこれまで著者の所属する研究センターで行ってきた収穫後の老化に関わる酵素の研究を中心に,収穫後の子実体の老化のメカニズムを紹介する.きのこの子実体の着色には,ラッカーゼやチロシナーゼといった,フェノールオキシダーゼ類が関与していると考えられている.シイタ …
- NAID 110008711281
- マウスのキチナーゼおよびキチナーゼ様タンパク質とアロサミジン類
- 村岡 聖子,野田 直孝,井上 博雅,菊池 直也,長澤 寛道,作田 庄平
- キチン・キトサン研究 = Chitin and chitosan research 17(1), 70-73, 2011-04-01
- NAID 10028164204
- 分子間相互作用解析 : キチン/キチナーゼ系への展開
- 吉川 佳広,田中 丈士
- キチン・キトサン研究 = Chitin and chitosan research 17(1), 14-23, 2011-04-01
- NAID 10028163999
Related Links
- 2005年7月31日 ... キチナーゼ、グルカナーゼの生体防御における役割. 植物は侵入しようとする微生物を 察知し、自己防御機構を活性化する。この動的抵抗性は、非宿主抵抗性、品種特異的 抵抗性、および、基礎的抵抗性の3クラスに分類できる。これらの中で ...
- 微生物のキチン・キトサン分解酵素に関する研究. キチンはカニの甲羅やエビの殻に 含まれる多糖であり,セルロースに次いで地球上に豊富に存在するバイオマスである. キチンおよびその脱アセチル化誘導体であるキトサンは,バイオマテリアルとして繊維 素材・ ...
Related Pictures
★リンクテーブル★
[★]
- 英
- fungus, (pl.)fungi
- 同
- かび、菌類 Mycota
- 関
- 微生物学、真菌症、抗真菌薬
細菌、真菌、藻類、原虫
- いずれも単細胞生物
- 細菌は核を持たないが、それ以外は核を持つ
- 細胞壁の多糖:細菌はペプチドグリカンなど。真菌はβグルカン、キチン。藻類はセルロース。原虫は細胞壁を持たない
- 栄養獲得様式:藻類は光合成独立栄養生性。
大きさ
細胞膜
細胞壁
線維状多糖
- 細胞壁の骨格となる
- キチンとβ-グルカンからなる。
- 特殊な多糖にキトサンがある
- グルコースのホモ重合体
- β(1→3)結合、β(1→6)結合
- 酵母では細胞壁成分にβ-1,3-グルカンが多い
糖タンパク質
形態による分類
- Coccidioides immitis
- Histoplasma capsulatum
- Sporothrix schenckii
- Candida albicans
培養と感染組織における形態
菌糸の構造
- 接合菌などの下等真菌にのみ見られる
菌糸の機能
-
生殖方式による分類
有性生殖と無性生殖
-
有性胞子形成
無性胞子形成
培養
種類
真菌の染色法(SMB.358)
- 細胞壁の多糖を染色:コットンブルー(cotton blue)、グラム染色(全ての真菌はグラム陽性)
- 真菌細胞壁多糖を特異的に染色:PAS染色、Grocottメテナミン銀染色、ファンギフローラY
参考
病原体としての真菌
[★]
キチナーゼ、キチン分解酵素
[★]
- 英
- chitinase
- 関
- キチナーゼ