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出典(authority):フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』「2015/07/04 01:15:27」(JST)
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クラスリン (clathrin) は細胞外マトリクスの分子をエンドサイトーシスにより取り込まれる際に形成される、エンドソーム外側を形作る骨格となるタンパク質である。クラスリン分子は三脚巴構造 (triskelion) を取り、エンドソーム形成時は、複数のクラスリンが重合して格子を作り、サッカーボールの様な構造を形作る。
細胞分裂中期においては、有糸分裂紡錘体の動原体繊維(正確には微小管もしくは微小管結合タンパク質)と結合し、動原体繊維の配向を制御している。さらに、p53タンパク質と結合し、p53の転写活性化能を制御すると報告されている。
目次
- 1 構造
- 2 参考文献
- 3 関連項目
- 4 外部リンク
構造
クラスリン分子は三つの足を持ち、三脚巴構造を取っている。それぞれの足はクラスリン重鎖とクラスリン軽鎖からなる。クラスリン重鎖は1675アミノ酸残基よりなり、分子量は約191kDaである。クラスリン軽鎖の分子量は約25-29kDaである。
クラスリン重鎖は、ヘリックス-ループ-ヘリックス構造をとり、C末端側から、Trimerizationドメイン、proximal(近位)ドメイン、kneeドメイン、distal(遠位)ドメイン、ankleドメイン、およびterminal(終末)ドメインの6つのドメインよりなる。Trimerizationドメインは三脚巴構造の中心で、C末端側100残基程度で3つの足を相互につなぎ止めている。Terminalドメインはβ-プロペラ構造を取っており、被覆形成時には骨格の形成には関与せず、被覆の内側に配向している。
クラスリン軽鎖の生理的役割の詳細は明らかとはされていない。
参考文献
関連項目
外部リンク
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Japanese Journal
- 細胞膜剥離法で明らかになる培養破骨細胞の接着側細胞膜面の裏打ち構造
- 2K1636 走化性運動中の粘菌細胞におけるクラスリン依存性エンドサイトーシス(細胞生物的課題2,第49回日本生物物理学会年会)
- Yoshida Kunito,Merrifield Christien
- 生物物理 51(SUPPLEMENT_1), S94-S95, 2011-08-15
- NAID 110008903316
- エンドサイトーシスによる受容体シグナルの制御とがん
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- clathrin triskelion
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- クラスリン、リスケリオン
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- クラスリン
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- 英
- monomeric clathrin assembly protein
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- 英
- clathrin-mediated endocytosis
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- 英
- phosphorus P
- 関
- serum phosphorus level
分子量
- 30.973762 u (wikipedia)
- 単体で化合物としてはP4、淡黄色を帯びた半透明の固体、所謂黄リンで毒性が高い。分子量124.08。
基準値
- 血清中のリンおよびリン化合物(リン酸イオンなどとして存在)を無機リン(P)として定量した値。
- (serum)phosphorus, inorganic 2.5–4.3 mg/dL(HIM.Appendix)
- 2.5-4.5 mg/dL (QB)
代謝
- リンは経口的に摂取され、小腸から吸収され、細胞内に取り込まれる。
- 骨形成とともに骨に取り込まれる。
- 腎より排泄される。
尿細管での分泌・再吸収
- 排泄:10%
尿細管における再吸収の調節要素
臨床検査
- 無機リンとして定量される。
基準範囲
血清
- 小児:4-7mg/dL
- 閉経後女性は一般集団より0.3mg/dL高値となる
尿
測定値に影響を与える要因
臨床関連
参考
- http://ja.wikipedia.org/wiki/%E3%83%AA%E3%83%B3
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- 関
- 種類、部門、分類、綱