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出典(authority):フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』「2016/06/13 02:13:42」(JST)
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異性化酵素(いせいかこうそ、isomerase)とはEC5群に属する酵素で分子内反応を触媒する酵素である。日本語でもイソメラーゼと表されることもある。[1]
目次
- 1 概要
- 2 エピメラーゼとラセマーゼ
- 3 EC.5.-(異性化酵素)
- 3.1 EC.5.1.-(ラセマーゼ・エピメラーゼ(光学異性の転換))
- 3.1.1 EC.5.1.1 (アミノ酸類に作用)
- 3.1.2 EC.5.1.2.-(ヒドロキシ酸類に作用)
- 3.1.3 EC.5.1.3.-(炭水化物およびその類縁体に作用)
- 3.1.4 EC.5.1.99.- (その他化合物に作用)
- 3.2 EC.5.2.-(シス-トランス異性化酵素)
- 3.3 EC.5.3.-(分子内で酸化還元酵素として働くもの)
- 3.3.1 EC.5.3.1.-(アルドース - ケトースの相互変換)
- 3.3.2 EC5.3.2.- (ケト基-エノール基の相互変換)
- 3.3.3 EC5.3.3.-(C=C結合の転位)
- 3.3.4 EC.5.3.4.-(S-S結合の転位)
- 3.3.5 EC.5.3.99.-(分子内酸化還元酵素)
- 3.4 EC.5.4.-(分子内転位酵素;ムターゼ)
- 3.4.1 EC.5.4.1.-(アシル基を移すもの)
- 3.4.2 EC.5.4.2.-(リン酸基転位酵素;ホスホムターゼ)
- 3.4.3 EC.5.4.3.-(アミノ基を移すもの)
- 3.4.4 EC.5.4.4.-(水酸基を移すもの)
- 3.4.5 EC.5.4.99.-(その他の基を移すもの)
- 3.5 EC.5.5.-(分子内リアーゼ)
- 3.6 EC.5.99.-(その他の異性化酵素)
- 4 出典
- 5 関連項目
概要
異性化酵素は機能により次のように分類されることもある。
- ラセマーゼ、エピメラーゼ - アミノ酸、糖の光学異性の相互変換
- シス-トランス異性化酵素
- 分子内酸化還元酵素 - アルドース、ケトースの相互変換
- 分子内転移反応酵素〈ムターゼ〉
- 分子内開裂反応酵素〈分子内リアーゼ〉
- 上記以外の異性化酵素
エピメラーゼとラセマーゼ
光学異性の相互変換を触媒するイソメラーゼの内、基質分子内に複数ある不斉点〈立体構造〉の1つを異性化する酵素をエピメラーゼと呼ぶ。基質分子が不斉点を1つしか持たずそれを異性化する酵素をラセマーゼと呼ぶ。すなわち、通常アミノ酸は不斉点を1つしか持たないのでアミノ酸の異性化酵素は一般にはラセマーゼと呼ばれる。それに対して糖は多数の不斉点を持つために異性化酵素は一般にはエピメラーゼと呼ばれる。糖であっても不斉点が一か所であればラセマーゼと呼ばれる。[2]
一部の酵素は均一化、結晶化されたり補酵素要求性など特徴が明確になっているが、その一方、X線解析など酵素の立体構造の解析が進まず、異性化の反応機構が不明なものも多い。[3]。
EC.5.-(異性化酵素)
EC.5.1.-(ラセマーゼ・エピメラーゼ(光学異性の転換))
EC.5.1.1 (アミノ酸類に作用)
- EC 5.1.1.1 アラニンラセマーゼ
- EC 5.1.1.2 メチオニンラセマーゼ
- EC 5.1.1.3 グルタミン酸ラセマーゼ
- EC 5.1.1.4 プロリンラセマーゼ
- EC 5.1.1.5 リシンラセマーゼ
- EC 5.1.1.6 トレオニンラセマーゼ
- EC 5.1.1.7 ジアミノピメリン酸エピメラーゼ
- EC 5.1.1.8 4-ヒドロキシプロリンエピメラーゼ
- EC 5.1.1.9 アルギニンラセマーゼ
- EC 5.1.1.10 アミノ酸ラセマーゼ
- EC 5.1.1.11 フェニルアラニンラセマーゼ (ATP加水分解)
- EC 5.1.1.12 オルニチンラセマーゼ
- EC 5.1.1.13 アスパラギン酸ラセマーゼ
- EC 5.1.1.14 ノカルジシン-Aエピメラーゼ
- EC 5.1.1.15 2-アミノヘキサノ-6-ラクタムラセマーゼ
- EC 5.1.1.16 プロテイン-セリンエピメラーゼ
- EC 5.1.1.17 イソペニシリン-Nエピメラーゼ
- EC 5.1.1.18 セリンラセマーゼ
EC.5.1.2.-(ヒドロキシ酸類に作用)
- EC 5.1.2.1 乳酸ラセマーゼ
- EC 5.1.2.2 マンデル酸ラセマーゼ
- EC 5.1.2.3 3-ヒドロキシ酪酸-CoA エピメラーゼ
- EC 5.1.2.4 アセトインラセマーゼ
- EC 5.1.2.5 酒石酸エピメラーゼ
- EC 5.1.2.6 イソクエン酸エピメラーゼ
EC.5.1.3.-(炭水化物およびその類縁体に作用)
- EC 5.1.3.1 リブロース-5-リン酸-3-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.2 UDP-ガラクトース-4-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.3 アルドース-1-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.4 L-リブロース-5-リン酸-4-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.5 UDP-アラビノース-4-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.6 UDP-グルクロン酸-4-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.7 UDP-N-アセチルグルコサミン-4-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.8 N-アシルグルコサミン-2-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.9 N-アシルグルコサミン-6-リン酸 2-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.10 CDP-パラトース-2-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.11 セロビオースエピメラーゼ
- EC 5.1.3.12 UDP-グルクロン酸-5'-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.13 dTDP-4-デヒドロラムノース-3,5-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.14 UDP-N-アセチルグルコサミン 2-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.15 グルコース-6-リン酸 1-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.16 UDP-グルコサミン-4-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.17 ヘパロサン-N-硫酸グルクロン酸-5-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.18 GDP-マンノース-3,5-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.19 コンドロイチン-グルクロン酸 5-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.20 ADP-グリセロマンノ-ヘプトース 6-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.21 マルトースエピメラーゼ
- EC 5.1.3.22 L-リブロース-5-リン酸 3-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.23 UDP-2,3-ジアセトアミド-2,3-ジデオキシグルクロン酸 2-エピメラーゼ
- EC 5.1.3.24 N-アセチルノイラミン酸エピメラーゼ
- EC 5.1.3.25 dTDP-L-ラムノース-4-エピメラーゼ
EC.5.1.99.- (その他化合物に作用)
- EC 5.1.99.1 メチルマロニルCoAエピメラーゼ
- EC 5.1.99.2 16-ヒドロキシステロイドエピメラーゼ
- EC 5.1.99.3 アラントインラセマーゼ
- EC 5.1.99.4 α-メチルアシル-CoAラセマーゼ
- EC 5.1.99.5 ヒダントインラセマーゼ
EC.5.2.-(シス-トランス異性化酵素)
- EC 5.2.1.1 マレイン酸イソメラーゼ
- EC 5.2.1.2 マレイルアセト酢酸イソメラーゼ
- EC 5.2.1.3 レチナールイソメラーゼ
- EC 5.2.1.4 マレイルピルビン酸イソメラーゼ
- EC 5.2.1.5 リノレン酸イソメラーゼ
- EC 5.2.1.6 フリルフラミドイソメラーゼ
- EC 5.2.1.7 レチノールイソメラーゼ
- EC 5.2.1.8 ペプチジルプロリルイソメラーゼ
- EC 5.2.1.9 ファルネソール-2-イソメラーゼ
- EC 5.2.1.10 2-クロロ-4-カルボキシメチレンブタ-2-エン-1,4-オリドイソメラーゼ
- EC 5.2.1.11 欠番
EC.5.3.-(分子内で酸化還元酵素として働くもの)
EC.5.3.1.-(アルドース - ケトースの相互変換)
- EC 5.3.1.1 トリオースリン酸イソメラーゼ
- EC 5.3.1.2 欠番
- EC 5.3.1.3 アラビノースイソメラーゼ
- EC 5.3.1.4 L-アラビノースイソメラーゼ
- EC 5.3.1.5 キシロースイソメラーゼ
- EC 5.3.1.6 リボース-5-リン酸イソメラーゼ
- EC 5.3.1.7 マンノースイソメラーゼ
- EC 5.3.1.8 マンノース-6-リン酸イソメラーゼ
- EC 5.3.1.9 グルコース-6-リン酸イソメラーゼ
- EC.5.3.1.10 欠番 → EC 3.5.99.6
- EC.5.3.1.11 欠番
- EC 5.3.1.12 グルクロン酸イソメラーゼ
- EC 5.3.1.13 アラビノース-5-リン酸イソメラーゼ
- EC 5.3.1.14 L-ラムノースイソメラーゼ
- EC 5.3.1.15 D-リキソースケトールイソメラーゼ
- EC 5.3.1.16 1-(5-ホスホリボシル)-5-((5-ホスホリボシルアミノ)メチリデンアミノ)イミダゾール-4-カルボキサミドイソメラーゼ
- EC 5.3.1.17 4-デオキシ-L-スレオ-5-ヘキソスロース-ウロン酸ケトールイソメラーゼ
- EC.5.3.1.18 欠番
- EC.5.3.1.19 欠番 → EC.2.6.1.16
- EC 5.3.1.20 リボースイソメラーゼ
- EC 5.3.1.21 コルチコステロイド側鎖イソメラーゼ
- EC 5.3.1.22 ヒドロキシピルビン酸イソメラーゼ
- EC 5.3.1.23 5-メチルチオリボース-1-リン酸イソメラーゼ
- EC 5.3.1.24 ホスホリボシルアントラニル酸イソメラーゼ
- EC 5.3.1.25 L-フコースイソメラーゼ
- EC 5.3.1.26 ガラクトース-6-リン酸イソメラーゼ
EC5.3.2.- (ケト基-エノール基の相互変換)
- EC 5.3.2.1 フェニルピルビン酸タウトメラーゼ
- EC 5.3.2.2 オキサロ酢酸タウトメラーゼ
EC5.3.3.-(C=C結合の転位)
- EC 5.3.3.1 ステロイドΔイソメラーゼ
- EC 5.3.3.2 イソペンテニル二リン酸Δイソメラーゼ
- EC 5.3.3.3 ビニルアセチル-CoA Δイソメラーゼ
- EC 5.3.3.4 ムコノラクトンΔイソメラーゼ
- EC 5.3.3.5 コレステノールΔイソメラーゼ
- EC 5.3.3.6 メチルイタコン酸Δイソメラーゼ
- EC 5.3.3.7 アコニット酸Δイソメラーゼ
- EC 5.3.3.8 ドデセノイル-CoA Δ-イソメラーゼ
- EC 5.3.3.9 プロスタグランジン-A1Δ-イソメラーゼ
- EC 5.3.3.10 5-カルボキシメチル-2-ヒドロキシムコン酸Δイソメラーゼ
- EC 5.3.3.11 イソピペリテノンΔイソメラーゼ
- EC 5.3.3.12 L-ドパクロムイソメラーゼ
- EC 5.3.3.13 ポリエン脂肪酸イソメラーゼ
- EC 5.3.3.14 trans-2-デセノイル-アシル輸送タンパク質イソメラーゼ
- EC 5.3.3.15 アスコピロンタウトメラーゼ
EC.5.3.4.-(S-S結合の転位)
- EC 5.3.4.1 プロテインジスルフィドイソメラーゼ
EC.5.3.99.-(分子内酸化還元酵素)
- EC5.3.99.1 欠番 削除
- EC 5.3.99.2 プロスタグランジン-Dシンターゼ
- EC 5.3.99.3 プロスタグランジン-Eシンターゼ
- EC 5.3.99.4 プロスタグランジン-Iシンターゼ
- EC 5.3.99.5 トロンボキサン-Aシンターゼ
- EC 5.3.99.6 アレンオキシドシクラーゼ
- EC 5.3.99.7 スチレンオキシドイソメラーゼ
- EC 5.3.99.8 カプサンチン/カプソルビンシンターゼ
- EC 5.3.99.9 ネオキサンチンシンターゼ
EC.5.4.-(分子内転位酵素;ムターゼ)
EC.5.4.1.-(アシル基を移すもの)
- EC 5.4.1.1 リソレシチンアシルムターゼ
- EC 5.4.1.2 プレコリン-8Xメチルムターゼ
EC.5.4.2.-(リン酸基転位酵素;ホスホムターゼ)
- EC 5.4.2.1 ホスホグリセリン酸ムターゼ
- EC.5.4.2.2 ホスホグルコムターゼ
- EC 5.4.2.3 ホスホアセチルグルコサミンムターゼ
- EC 5.4.2.4 ビスホスホグリセリン酸ムターゼ
- EC 5.4.2.5 ホスホグルコムターゼ(グルコース - 補因子)
- EC 5.4.2.6 β-ホスホグルコムターゼ
- EC 5.4.2.7 ホスホペントムターゼ
- EC 5.4.2.8 ホスホマンノムターゼ
- EC 5.4.2.9 ホスホエノールピルビン酸ムターゼ
- EC 5.4.2.10 ホスホグルコサミンムターゼ
EC.5.4.3.-(アミノ基を移すもの)
- EC 5.4.3.1 欠番
- EC 5.4.3.2 リシン2,3-アミノムターゼ
- EC 5.4.3.3 β-リシン5,6-アミノムターゼ
- EC 5.4.3.4 D-リシン5,6-アミノムターゼ
- EC 5.4.3.5 D-オルニチン4,5-アミノムターゼ
- EC 5.4.3.6 チロシン-2,3-アミノムターゼ
- EC 5.4.3.7 ロイシン-2,3-アミノムターゼ
- EC 5.4.3.8 グルタミン酸-1-セミアルデヒド-2,1-アミノムターゼ
EC.5.4.4.-(水酸基を移すもの)
- EC 5.4.4.1 (ヒドロキシアミノ)ベンゼンムターゼ
- EC 5.4.4.2 イソコリスミ酸シンターゼ
- EC 5.4.4.3 3-(ヒドロキシアミノ)フェノールムターゼ
EC.5.4.99.-(その他の基を移すもの)
- EC 5.4.99.1 メチルアスパラギン酸ムターゼ
- EC 5.4.99.2 メチルマロニルCoAムターゼ
- EC 5.4.99.3 2-アセト乳酸ムターゼ
- EC 5.4.99.4 2-メチレングルタル酸ムターゼ
- EC 5.4.99.5 コリスミ酸ムターゼ
- EC 5.4.99.6 欠番 → EC 5.4.4.2
- EC 5.4.99.7 ラノステロールシンターゼ
- EC 5.4.99.8 シクロアルテノールシンターゼ
- EC 5.4.99.9 UDP-ガラクトピラノースムターゼ
- EC 5.4.99.10 欠番 → EC 5.4.99.11へ統合
- EC 5.4.99.11 イソマルツロースシンターゼ
- EC 5.4.99.12 tRNA-プソイドウリジンシンターゼI
- EC 5.4.99.13 イソブチリルCoA ムターゼ
- EC 5.4.99.14 4-カルボキシメチル-4-メチルブテノライドムターゼ
- EC 5.4.99.15 (1-4)-α-D-グルカン-1-α-D-グルコシルムターゼ
- EC 5.4.99.16 マルトースα-D-グルコシル転移酵素
- EC 5.4.99.17 スクアレン—ホペンシクラーゼ
- EC 5.4.99.18 5-(カルボキシアミノ)イミダゾールリボヌクレオチドムターゼ
EC.5.5.-(分子内リアーゼ)
- EC 5.5.1.1 ムコン酸シクロイソメラーゼ
- EC 5.5.1.2 3-カルボキシ-cis,cis-ムコン酸シクロイソメラーゼ
- EC 5.5.1.3 テトラヒドロキシプテリジンシクロイソメラーゼ
- EC 5.5.1.4 イノシトール-3-リン酸合成酵素
- EC 5.5.1.5 カルボキシ-cis,cis-ムコン酸シクラーゼ
- EC 5.5.1.6 カルコンイソメラーゼ
- EC 5.5.1.7 クロロムコン酸シクロイソメラーゼ
- EC 5.5.1.8 ボルニル二リン酸合成酵素
- EC 5.5.1.9 シクロオイカレノールシクロイソメラーゼ
- EC 5.5.1.10 α-ピネンオキシドデシクラーゼ
- EC 5.5.1.11 ジクロロムコン酸シクロイソメラーゼ
- EC 5.5.1.12 コパリル二リン酸合成酵素
- EC 5.5.1.13 エント-コパリル二リン酸合成酵素
EC.5.99.-(その他の異性化酵素)
- EC 5.99.1.1 チオシアン酸イソメラーゼ
- EC.5.99.1.2 DNAトポイソメラーゼ
- EC 5.99.1.3 DNAトポイソメラーゼ(ATP加水分解)
出典
- ^ イソメラーゼ、『理化学辞典』、第5版、岩波書店
- ^ エピメラーゼ、『理化学辞典』、第5版、岩波書店
- ^ 異性化酵素、『世界百科事典』、CD-ROM版、平凡社
関連項目
タンパク質:酵素 |
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トピックス |
- 活性部位
- アロステリック効果
- 結合部位
- 触媒三残基
- 補酵素
- 補因子
- 共同性
- EC番号
- 酵素反応
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- 酵素反応速度論
- ミカエリス・メンテン式
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- EC4 リアーゼ
- EC5 異性化酵素
- EC6 リガーゼ
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UpToDate Contents
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Japanese Journal
- セリンラセマーゼ (特集 D-アミノ酸代謝関連酵素 : 構造・機能研究の最前線)
- 哺乳類脳内における細胞外液中D-セリンの調節メカニズムと統合失調症
- 石渡 小百合,西川 徹
- 日本女性科学者の会学術誌 14(1), 10-15, 2014
- 近年、統合失調症の病態メカニズムの一つとしてNMDA型グルタミン酸受容体を介する神経伝達の低下仮説—グルタミン酸仮説—が提唱されている。そのため、NMDA受容体の内在性コ・アゴニストであり本受容体機能の促進作用をもつD-セリンが、統合失調症の病態との関連や新規治療法開発の視点から注目されている。最近我々は、前頭葉皮質の細胞外のD-セリン濃度が、中性アミノ酸トランスポーターAsc-1の阻害、カルシウ …
- NAID 130003397220
- 5. アミノ酸アミドラセマーゼの探索と機能改変に関する研究(第433回研究協議会研究発表要旨,ビタミンB研究委員会)
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- 酵素はアミノ酸ラセマーゼであると考えてよい.遊離アミ ノ酸の立体化学が反転する際,反応の前後でエンタルピー は変化しない.反応はエントロピー駆動によって進行する ため,平衡状態では D 型,L 型のアミノ酸の等量混合物 ...
- 栄養・生化学辞典 - ラセマーゼの用語解説 - ラセミ化酵素ともいう.L-体の化合物もしくはD-体の化合物をラセミ化する反応を触媒する酵素,すなわちDL-体にする反応を触媒する酵素.複数の不斉炭素原子をもつ化合物の一つの ...
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