- 英
- glutamate dehydrogenase, GLDH, GDH
- 同
- グルタミン酸デヒドロゲナーゼ
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グルタミン酸デヒドロゲナーゼ1 |
識別子 |
略号 |
GLUD1 |
遺伝子コード |
GLUD |
Entrez |
2746 |
HUGO |
4335 |
OMIM |
138130 |
RefSeq |
NM_005271 |
UniProt |
P00367 |
他のデータ |
EC番号 |
1.4.1.3 |
遺伝子座 |
Chr. 10 q21.1-24.3 |
グルタミン酸デヒドロゲナーゼ2 |
識別子 |
略号 |
GLUD2 |
遺伝子コード |
GLUDP1 |
Entrez |
2747 |
HUGO |
4336 |
OMIM |
300144 |
RefSeq |
NM_012084 |
UniProt |
P49448 |
他のデータ |
遺伝子座 |
Chr. X q25 |
グルタミン酸デヒドロゲナーゼNADP依存型 |
識別子 |
略号 |
gdhA |
遺伝子コード |
GLUA |
Entrez |
BAA15550 |
RefSeq |
GI:1742869 |
UniProt |
AP009048.1 |
グルタミン酸デヒドロゲナーゼ(glutamate dehydrogenase, GDH)は、多くの微生物および真核生物のミトコンドリアに存在する酵素である。尿素の合成に必須な酵素で、グルタミン酸とα-ケトグルタル酸の相互変換を行う。動物では酵素反応で発生したアンモニアは尿素回路に流れ着く。バクテリアではグルタミン酸とアミドトランスフェラーゼにより[アミノ酸]を経て同化される。植物では環境と圧力に依存してどちらの方向にもはたらく[2]。トランスジェニック植物において発現するミトコンドリアGDHは除草剤、水不足、病原体感染に対する耐性が強化される。それらは栄養的価値が大きい[4]。
グルタミン酸デヒドロゲナーゼは異化と代謝経路との間を繋ぐ酵素であり、真核生物の至るところに存在する。
目次
- 1 補因子
- 2 窒素循環での役割
- 3 グルタミン酸デヒドロゲナーゼの調節
- 4 調節
- 5 脚注
- 6 関連項目
- 7 外部リンク
補因子
NAD+もしくはNADP+がこの酵素の補因子である。
窒素循環での役割
動物および微生物によるアンモニアの組み込みはグルタミン酸デヒドロゲナーゼとグルタミン酸シンターゼによって行われる。グルタミン酸は哺乳類と微生物の窒素循環において、窒素供与体、窒素受容体の両方の役割を果たす。
グルタミン酸デヒドロゲナーゼの調節
ヒトでは、グルタミン酸デヒドロゲナーゼの活性はADP-リボシル化によりコントロールされ、共有結合修飾がサーチュイン遺伝子によって行われる。この調節はカロリー制限と低血糖に反応する緩やかなものである。これらの状況下ではグルタミン酸デヒドロゲナーゼの機能性は、クエン酸回路においてATPを合成するのに使われるα-ケトグルタル酸の量を増やすために高くなる。
微生物では、GDHのアロステリック部位に結合するアンモニウムイオンまたはその大きさに近いルビジウムイオンの濃度により調節され、酵素のKm値を変化させる[5]。
ADP-リボシル化によるGDHの調節はインスリンを分泌するβ細胞にとって特に重要である。インスリンの分泌はADPの増加により促進される。サーチュイン遺伝子はインスリン分泌を調節し、血糖値とアミノ酸代謝を管理するのに必要な遺伝子である。
調節
- アロステリック阻害物質
- アロステリック活性物質
脚注
- ^ Mungur R, Glass AD, Goodenow DB, Lightfoot DA (June 2005). “Metabolite fingerprinting in transgenic Nicotiana tabacum altered by the Escherichia coli glutamate dehydrogenase gene”. J. Biomed. Biotechnol. 2005 (2): 198–214. doi:10.1155/JBB.2005.198. PMC 1184043. PMID 16046826. http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=1184043.
- ^ Lightfoot DA (2009). “Genes for use in improving nitrogen use efficiency in crops”. In Wood, Andrew; Matthew A. Jenks. Genes for Plant Abiotic Stress. Wiley-Blackwell. pp. 167-182. ISBN 0-8138-1502-9.
- ^ Wootton JC (February 1983). “Re-assessment of ammonium-ion affinities of NADP-specific glutamate dehydrogenases. Activation of the Neurospora crassa enzyme by ammonium and rubidium ions”. Biochem. J. 209 (2): 527–31. PMC 1154121. PMID 6221721. http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=1154121.
関連項目
外部リンク
- Glutamate dehydrogenase - the US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
代謝: クエン酸回路の酵素 |
|
回路 |
クエン酸シンターゼ(EC 2.3.3.1) - アコニット酸ヒドラターゼ(EC 4.2.1.3) - イソクエン酸デヒドロゲナーゼ(EC 1.1.1.41, EC 1.1.1.42) - オキソグルタル酸デヒドロゲナーゼ (スクシニル基転位)(EC 1.2.4.2) - スクシニルCoAシンターゼ(EC 6.2.1.4, EC 6.2.1.5) - コハク酸デヒドロゲナーゼ (ユビキノン)(EC 1.3.5.1, EC 1.3.99.1) - フマル酸ヒドラターゼ(EC 4.2.1.2) - リンゴ酸デヒドロゲナーゼ(EC 1.1.1.37)
|
|
炭酸固定補充 |
ピルビン酸カルボキシラーゼ - アスパラギン酸トランスアミナーゼ - グルタミン酸デヒドロゲナーゼ - メチルマロニルCoAムターゼ - ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体
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Japanese Journal
- Clostridium difficile感染症の臨床検査 (今月の特集 Clostridium difficile感染症)
- 極限環境生物学会研究奨励賞受賞研究 : 超好熱菌由来グルタミン酸脱水素酵素の熱活性化機構の解明
- 郷田 秀一郎
- 極限環境生物学会誌 = Journal of Japanese Society for Extremophiles 12(1), 10-14, 2013-08
- NAID 40019821998
- 先天性高インスリン血症の診療最前線 (AYUMI 新生児医療 : 最近の進歩)
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★リンクテーブル★
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グルタミン酸脱水素酵素、グルタミン酸デヒドロゲナーゼ、glutamate dehydrogenase、GDH
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グルタミン酸脱水素酵素、グルタミン酸デヒドロゲナーゼ、GDH、GLDH
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- 英
- glutamate dehydrogenase gene mutation
- 関
- グルタミン酸脱水素酵素
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グルタミン酸脱水素酵素
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- 英
- NADPH-dependent glutamate dehydrogenase
- 関
- NADPH依存性グルタミン酸デヒドロゲナーゼ
[★]
- 英
- enzyme, ferment
- 関
- 酵素反応
酵素の分類
- (a)酸化還元酵素(oxydoreductase) EC1:ある物質を酸化したり、還元したりします。脱水素酵素、ペルオキシダーゼなどを含みます。
- (b)転移酵素(transferase) EC2: アミノ基やリン酸基などをある物質から別の物質に転移する酵素です。アミノ基を転移する酵素はアミノトランスフェラーゼと呼ばれます。
- (c)加水分解酵素(hydrolase) EC3:ある物質(基質)に水(H2OのうちHとOH)を加えることにより、2つに分解します。多くの蛋白分解酵素が含まれます。
- (d)リアーゼ(lyase) EC4:ある物質を2つに分解します。
- (e)イソメラーゼ(isomerase) EC5:ある基質を異性体に変換します。
- (f)リガーゼ(ligase) EC6;ATPのエネルギーを使って2つの物質を結合します。
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- 英
- glutamine, Gln, Q
- 同
- 2-アミノグルタルアミド酸 2-aminoglutaramic acid
- 関
- アミノ酸、グルタミン酸
- 極性。無電荷。
- グルタミン酸の側鎖上のカルボキシル基の代わりにアミド基が付いた形をしている。
- 側鎖:
-CH2-CH2-CO-NH2
[★]
- 英
- dehydrogenase
- 同
- デヒドロゲナーゼ