同: ジンクフィンガー

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the 26th letter of the Roman alphabet; "the British call Z zed and the Scots call it ezed but Americans call it zee"; "he doesnt know A from izzard" (同)z, zee, zed, ezed, izzard

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zincの化学記号

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出典(authority):フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』「2013/07/22 09:24:13」(JST)

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ジンクフィンガーの模式図。亜鉛は黄緑色で表され、ヒスチジン、システイン2残基ずつと結合している

DNAと結合する、3つのジンクフィンガーを持ったZif268

ジンクフィンガー（Zinc finger）はタンパク質ドメインの大きなスーパーファミリーの1つで、DNAに結合する性質を持つ。ジンクフィンガーは2つの逆平行βシートと1つのαヘリックスからなる。小さすぎて疎水中心を持たないため亜鉛イオンが安定化にとって重要である。

分類[編集]

最もよく研究されたC₂H₂クラスのジンクフィンガーでは、βシートの2つのシステイン残基とαヘリックスの2つのヒスチジン残基が亜鉛イオンとの結合に関わっていた。ジンクフィンガーの他の2つのクラスはC₄とC₆である。亜鉛イオンがDNAと結合して特別な構造モチーフを形成するため、ジンクフィンガーは遺伝子調節に重要な役割を果たす。

構造[編集]

それぞれのジンクフィンガーの構造はよく保存され、およそ30のアミノ酸残基からなり、ββαフォールドで亜鉛イオンを持つ。αヘリックスはC末端、βシートはN末端に位置する。

Cys-X2-4-Cys-X3-Phe-X5-Leu-X2-His-X3-Hisという保存配列を持つ。

タンパク質[編集]

Zif268などの多くの転写因子や調節タンパク質がジンクフィンガーを持つ。これらのタンパク質では通常、DNA二重らせんの主溝とジンクフィンガーのαヘリックスが相互作用する。

初期の神経の発達を調整する、ニューロン特異的な転写因子もジンクフィンガー構造を持つ。

結合[編集]

DNAと結合するαヘリックス中のアミノ酸残基は-1、3、6の位置にあり、αヘリックスが部分的に緩むことによりDNAと結合できるようになる。そのほかの位置のアミノ酸は、タンパク質が特定の塩基の位置に配置できるように支援したり、反対の鎖と4番目の結合を作ったりして結合特異性の維持に役立っている。

Japanese Journal

3P-1083 ルシフェラーゼ融合Znフィンガー蛋白質を用いたNorovirus GIの検出(2bタンパク質工学,一般講演,酵素学,タンパク質工学および酵素工学,伝統の技と先端科学技術の融合)

村上慶行,高橋千明,平岡大介,本木昭宏,志村宣明,松尾隆文,堀内道雄,早出広司,池袋一典
日本生物工学会大会講演要旨集平成22年度, 78, 2010-09-25
NAID 110008084639

Znフィンガーによるユビキチン鎖識別のメカニズム

深井周也
日本結晶学会誌 52(Supplement), s26, 2010
NAID 130000428752

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