- 英
- fructose-bisphosphatase FBPase
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フルクトース・ビスホスファターゼ : 約 11,500 件
フルクトース・ジホスファターゼ : 11 件
フルクトース1,6-二リン酸ホスファターゼ : 1 件
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出典(authority):フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』「2014/02/13 05:41:29」(JST)
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| フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ 1 |
|
フルクトース-1,6-ビスホスファターゼとフルクトース-2,6-ビスリン酸の複合体。PDB 3FBP.
|
| 識別子 |
| 略号 |
FBP1 |
| 遺伝子コード |
FBP |
| Entrez |
2203 |
| HUGO |
3606 |
| OMIM |
229700 |
| RefSeq |
NM_000507 |
| UniProt |
P09467 |
| 他のデータ |
| EC番号 |
3.1.3.11 |
| 遺伝子座 |
Chr. 9 q22.3 |
| フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ |
|
ウサギ肝臓のフルクトース-1,6-ビスホスファターゼの結晶構造
|
| 識別子 |
| 略号 |
FBPase |
| Pfam |
PF00316 |
| Pfam clan |
CL0171 |
| InterPro |
IPR000146 |
| PROSITE |
PDOC00114 |
| SCOP |
1frp |
| SUPERFAMILY |
1frp |
| 利用可能な蛋白質構造: |
| Pfam |
structures |
| PDB |
RCSB PDB; PDBe; PDBj |
| PDBsum |
structure summary |
|
| フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ |
| 識別子 |
| 略号 |
FBPase_2 |
| Pfam |
PF06874 |
| Pfam clan |
CL0163 |
| InterPro |
IPR009164 |
| 利用可能な蛋白質構造: |
| Pfam |
structures |
| PDB |
RCSB PDB; PDBe; PDBj |
| PDBsum |
structure summary |
|
| フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ |
|
フルクトース-1,6-ビスホスファターゼの結晶構造
|
| 識別子 |
| 略号 |
FBPase_3 |
| Pfam |
PF01950 |
| InterPro |
IPR002803 |
| SCOP |
1umg |
| SUPERFAMILY |
1umg |
| 利用可能な蛋白質構造: |
| Pfam |
structures |
| PDB |
RCSB PDB; PDBe; PDBj |
| PDBsum |
structure summary |
|
フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ(Fructose 1,6-bisphosphatase、FBPアーゼ、EC 3.1.3.11)は、同化過程の糖新生やカルビン回路でフルクトース-1,6-ビスリン酸をフルクトース-6-リン酸に変換する酵素である。FBPアーゼの触媒する反応は、解糖系におけるホスホフルクトキナーゼの逆反応である[1][2]。これらの酵素はどちらも一方向しか触媒できず、フルクトース-2,6-ビスリン酸等の代謝産物によって制御されるため、どちらか一方の活性が高くなると、もう一方の活性が低くなる。つまり、フルクトース-2,6-ビスリン酸はFBPアーゼをアロステリック阻害するが、ホスホフルクトキナーゼ-Iを活性化させる。フルクトース-1,6-ビスリン酸は多くの異なる代謝経路に関与し、ほぼ全ての生物で見られる。FBPアーゼは、触媒に金属イオン（Mg2+とMn2+）を必要とし、Li2+に強く阻害される[3]。
ブタのFBPアーゼのフォールディングは、イノシトール-1-ホスファターゼと相同である。イノシトールポリリン酸-1-ホスファターゼ、イノシトール-1-ホスファターゼ、FBPアーゼは、金属イオンに結合し触媒作用に関与していることが示されているAsp-Pro-Ile/Leu-Asp-Gly/Ser-Thr/Serのモチーフ配列を共有している。このモチーフは、菌類、細菌、酵母のイノシトール-1-ホスファターゼでも保存されている。これらのタンパク質は、イノシトールシグナル、糖新生、硫酸塩同化、そして恐らくキノン代謝等の様々な代謝経路に関与する。
3つの異なる種類のFBPアーゼのグループ（FBPアーゼI,II,III）が真核生物及び細菌で同定されている[4]。最近まで古細菌では発見されていなかったが、イノシトールモノホスファターゼの活性も持つ4つめの新しいグループのFBPアーゼ（FBPアーゼIV）が最近になって同定された[5]。
また、好熱性古細菌や超好熱性細菌Aquifex aeolicusでは、新しいグループのFBPアーゼ（FBPアーゼV）が発見された[6]。このグループのFBPアーゼは基質特異性が高く、これらの生物の真のFBPアーゼであることが示唆されている[6][7]。二次構造の研究により、FBPアーゼVは、通常の糖ホスファターゼが持つα-β-α-β-αの5層のサンドイッチ構造ではなく、新しいフォールディングであるα-β-β-αの4層構造を持っていることが明らかとなった[7]。触媒部位の側鎖と金属リガンドの配列は、他のFBPアーゼの機構として提案されていた3つの金属イオンによる触媒機構と一致することが発見された。
低GC含量のグラム陽性細菌であるフィルミクテス門の持つFBPアーゼは、他の生物の持つFBPアーゼと配列上の類似性がほとんどない。枯草菌の酵素はアデノシン一リン酸で阻害されるが、ホスホエノールピルビン酸によりこの阻害は解除され、またMn2+イオンに依存する[8][9]。この酵素を欠く変異体は、リンゴ酸やグリセロールのような糖新生成長基質でも生きることができる。
目次
- 1 関連項目
- 2 出典
- 3 関連文献
- 4 外部リンク
関連項目[編集]
- フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ欠損症
- フルクトース
- 糖新生
- 代謝
出典[編集]
- ^ Marcus F, Harrsch PB (May 1990). “Amino acid sequence of spinach chloroplast fructose-1,6-bisphosphatase”. Arch. Biochem. Biophys. 279 (1): 151-7. doi:10.1016/0003-9861(90)90475-E. PMID 2159755.
- ^ Marcus F, Gontero B, Harrsch PB, Rittenhouse J (March 1986). “Amino acid sequence homology among fructose-1,6-bisphosphatases”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 135 (2): 374-81. doi:10.1016/0006-291X(86)90005-7. PMID 3008716.
- ^ York JD, Ponder JW, Majerus PW (May 1995). “Definition of a metal-dependent/Li(+)-inhibited phosphomonoesterase protein family based upon a conserved three-dimensional core structure”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92 (11): 5149-53. doi:10.1073/pnas.92.11.5149. PMC 41866. PMID 7761465. http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=41866.
- ^ Donahue JL, Bownas JL, Niehaus WG, Larson TJ (October 2000). “Purification and characterization of glpX-encoded fructose 1, 6-bisphosphatase, a new enzyme of the glycerol 3-phosphate regulon of Escherichia coli”. J. Bacteriol. 182 (19): 5624-7. PMC 111013. PMID 10986273. http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=111013.
- ^ Stec B, Yang H, Johnson KA, Chen L, Roberts MF (November 2000). “MJ0109 is an enzyme that is both an inositol monophosphatase and the 'missing' archaeal fructose-1,6-bisphosphatase”. Nat. Struct. Biol. 7 (11): 1046-50. doi:10.1038/80968. PMID 11062561.
- ^ a b Rashid N, Imanaka H, Kanai T, Fukui T, Atomi H, Imanaka T (August 2002). “A novel candidate for the true fructose-1,6-bisphosphatase in archaea”. J. Biol. Chem. 277 (34): 30649-55. doi:10.1074/jbc.M202868200. PMID 12065581.
- ^ a b Nishimasu H, Fushinobu S, Shoun H, Wakagi T (June 2004). “The first crystal structure of the novel class of fructose-1,6-bisphosphatase present in thermophilic archaea”. Structure 12 (6): 949-59. doi:10.1016/j.str.2004.03.026. PMID 15274916.
- ^ Fujita Y, Freese E (June 1979). “Purification and properties of fructose-1,6-bisphosphatase of Bacillus subtilis”. J. Biol. Chem. 254 (12): 5340-9. PMID 221467.
- ^ Fujita Y, Yoshida K, Miwa Y, Yanai N, Nagakawa E, Kasahara Y (August 1998). “Identification and expression of the Bacillus subtilis fructose-1, 6-bisphosphatase gene (fbp)”. J. Bacteriol. 180 (16): 4309-13. PMC 107433. PMID 9696785. http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=107433.
関連文献[編集]
- Berg, Jeremy Mark; John L. Tymoczko, Lubert Stryer (2002). “Glycolysis and Gluconeogenesis”. In Susan Moran (ed.). Biochemistry (5th Edition ed.). 41 Madison Avenue, New York, New York: W. H. Freeman and Company. ISBN 0-7167-3051-0. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Search&db=books&doptcmdl=GenBookHL&term=fructose+bisphosphatase+AND+stryer%5Bbook%5D+AND+216199%5Buid%5D&rid=stryer.section.2281#2284.
外部リンク[編集]
- Fructose-1,6-Biphosphatase - the US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
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カルビン回路 |
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| 物質 |
リブロース-1,5-ビスリン酸 - 3-ホスホグリセリン酸 - 1,3-ビスホスホグリセリン酸 - グリセルアルデヒド-3-リン酸
ジヒドロキシアセトンリン酸 - フルクトース-1,6-ビスリン酸 - フルクトース-6-リン酸
エリトロース-4-リン酸 - セドヘプツロース-1,7-ビスリン酸 - セドヘプツロース-7-リン酸
キシルロース-5-リン酸 - リボース-5-リン酸 |
|
| 酵素 |
リブロースビスリン酸カルボキシラーゼ - ホスホグリセリン酸キナーゼ - グリセルアルデヒド-3-リン酸デヒドロゲナーゼ - トリオースリン酸イソメラーゼ - アルドラーゼ - フルクトース-1,6-ビスホスファターゼ - トランスケトラーゼ - セドヘプツロース-1,7-ビスホスファターゼ - トランスケトラーゼ - リボース-5-リン酸イソメラーゼ - リブロース-5-リン酸-3-エピメラーゼ - ホスホリブロキナーゼ
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Japanese Journal
- フルクトース・ビスホスファターゼの肝型および筋肉型アイソザイムの膵臓における局在
- 哺乳動物細胞フルクトース・ビスホスファターゼのアイソザイムに関する研究 その諸性質と臓器分布
- コイ,ウナギおよびニジマス肝臓のフルクト-スビスホスファタ-ゼの特性〔英文〕
Related Links
- 栄養・生化学辞典 フルクトースビスリン酸ホスファターゼの用語解説 - (1) ［EC3.1.3.11 ］．フルクトース1,6-ビスリン酸の1の位置のリン酸エステルを加水分解してフルクトース6 -リン酸にする反応を触媒する酵素で，糖新生の重要な律速酵素の一つ．
- 栄養・生化学辞典 フルクトースビスホスファターゼ欠損の用語解説 - →フルクトース-1,6 -ビスリン酸ホスファターゼ欠損...
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フルクトースビスホスファターゼ fructose-1,6-bisphosphatase
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フルクトースビスホスファターゼ, fructose-bisphosphatase