- 英
- amidophosphoribosyltransferase
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出典(authority):フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』「2019/06/16 15:31:46」(JST)
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アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ |
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大腸菌由来ATase(PDB 1ECB) |
識別子 |
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EC番号 |
2.4.2.14 |
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CAS登録番号 |
9031-82-7 |
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データベース |
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IntEnz |
IntEnz view |
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BRENDA(英語版) |
BRENDA entry |
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ExPASy |
NiceZyme view |
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KEGG |
KEGG entry |
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MetaCyc |
metabolic pathway |
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PRIAM |
profile |
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PDB構造 |
RCSB PDB PDBj PDBe PDBsum |
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遺伝子オントロジー |
AmiGO / EGO |
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検索 |
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PMC |
articles |
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PubMed |
articles |
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NCBI |
proteins |
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アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ(amidophosphoribosyltransferase)またはグルタミンホスホリボシルピロリン酸アミドトランスフェラーゼ(glutamine phosphoribosylpyrophosphate amidotransferase, GPAT)は、グルタミンの側鎖末端のアミノ基を用いてホスホリボシル二リン酸(PRPP)をホスホリボシルアミン(PRA)に変換する酵素である。プリン塩基のde novo合成経路の初発段階を担う。
- 5-ホスホ-β-D-リボシルアミン + 二リン酸 + L-グルタミン酸 L-グルタミン + 5-ホスホ-α-D-リボース1-二リン酸 + H2O
構造
この酵素はグルタミナーゼとホスホリボシルトランスフェラーゼの2つのドメインからなる。前者がグルタミン側鎖からアンモニアを取り出し、後者がそれをPRPPに結合させる。この2つが確実に協調することが必要だが、そのために少なくともPRPPが結合するまでアンモニアを取り出さないようになっている[1]。
活性調節
プリン合成経路の最終的な産物であるプリンヌクレオチド(AMP、GMP、ADP、GDP)により、典型的なフィードバック阻害を受ける[1]。
参考文献
- ^ a b “Glutamine PRPP amidotransferase: snapshots of an enzyme in action”. Current Opinion in Structural Biology 8 (6): 686–94. (Dec 1998). doi:10.1016/s0959-440x(98)80087-0. PMID 9914248.
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Japanese Journal
- アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ(ATase)の生体における重要性
- 山岡 孝
- 痛風と核酸代謝 = Gout and nucleic acid metabolism 28(2), 159, 2004-12-01
- NAID 10014068820
- アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ(ATase)は細胞内ATP濃度の決定因子として機能し, p27はG1/S期移行におけるATPセンサーとして機能する
- 山岡 孝,日野 聡史,板倉 光夫
- 痛風と核酸代謝 = Gout and nucleic acid metabolism 27(1), 56, 2003-07-01
- NAID 10015758014
- ラットアミドホスホリボシルトランスフェラーゼ(ATase)に対するリボザイムを用いたラット細胞株の細胞増殖へ及ぼす影響についての検討
- 片島 るみ,岩花 弘之,山岡 孝,森谷 眞紀,吉本 勝彦,小関 しおり,多比良 和誠,板倉 光夫
- 痛風と核酸代謝 = Gout and nucleic acid metabolism 25(1), 44, 2001-07-01
- NAID 50000905844
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★リンクテーブル★
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アミドホスホリボシルトランスフェラーゼ
- 同
- amidoPRT
[★]
- 英
- nicotinamide phosphoribosyltransferase
[★]
- 英
- trans、t-、(心理)trance = 催眠状態 = トランス状態
[★]
- 英
- phospho
- 関
- フォスフォ、ホスフォ、リン酸