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出典(authority):フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』「2015/05/23 02:51:08」(JST)
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この略図の下部はインスリンの一次構造の翻訳後修飾である。
翻訳後修飾(ほんやくごしゅうしょく、Post-translational modification、PTM)は、翻訳後のタンパク質の化学的な修飾である。これは多くのタンパク質の生合成の後方のステップの1つである。
タンパク質(またはポリペプチド)はアミノ酸の鎖である。タンパク質の生合成では、20種のアミノ酸はタンパク質に組み入れられる。翻訳後、アミノ酸の翻訳後修飾は、酢酸、リン酸、様々な脂質、炭水化物のような他の生化学官能基と結合し、アミノ酸(例えばシトルリン)の化学的特性の変換、またはジスルフィド結合の形成のような構造変換などタンパク質の反応の幅を広げる。
また、酵素がタンパク質のN末端からアミノ酸を輸送するか、中央からペプチド結合を切断することもある。例えば、ペプチドホルモンであるインスリンはジスルフィド結合が形成された後に2つに切断され、C-ペプチド(右図の桃色のポリペプチド鎖部分)は結合から切り離される。(最終的にジスルフィド結合で2つのポリペプチド鎖が結合したタンパク質が生じる。)
この他の修飾にリン酸化がある。この修飾はタンパク質酵素の作用の活発化と非活発化の調節機構においてよく起こる。
目次
- 1 官能基付加
- 2 タンパク質またはペプチドの付加
- 3 アミノ酸の化学的性質の変換
- 4 構造の変換
- 5 修飾の例
- 6 出典
官能基付加
- アシル化
- アシル基の付加で、通常、タンパク質のN末端に起こる。
- アセチル化
- アセチル基の付加で、リシンとアルギニン残基に起こる。エタノイル化というともいう。ヒストンが良く知られる例である。アセチル化、またその逆反応の脱アセチル化はリシンとアルギニンの持つ陽電荷を中和しDNAとの結合状態に影響を与える事で、クロマチン構造を変化させ、遺伝子発現の変化を引き起こす。
- アルキル化
- メチル基の付加はメチル化と呼ばれ、リシンとアルギニン残基に起こる。
- ジメチル化
- アミド化はC末端で起こる
- ビオチニル化
- ホルミル化
- γカルボキシル化
- グルタミル化
- たんぱく質のグルタミン酸残基の共有結合によるチューブリンと他のタンパク質との結合[3]。
- グリコシル化
- アスパラギン、ヒドロキシリシン、セリン、トレオニンにグリコシル基が付加し、糖タンパク質ができる。メイラード反応では糖の付加は酵素無しで行われる。
- グリシル化
- チューブリンのC末端尾の40以上のグリシン残基の1つの共有結合
- ヘム
- ヒドロキシル化
- ヨウ素化
- イソプレニル化
- イソプレノイドの付加(ファルネソール、ゲラニルゲラニオールなど)
- リポイル化
- プレニル化
- GPIアンカー形成
- ミリストイル化
- ファルネシル化
- ゲラニルゲラニル化
- ヌクレオチドまたは誘導体への共有結合の付加
- 酸化還元反応
- ポリエチレングリコール化
- ホスファチジルイノシトール
- ホスホパンテテイニル化
- 脂肪酸、ポリケチド、非リボソームペプリド、ロイシンでの補酵素Aからの4'-ホスホパンテテイニルの付加。
- リン酸化
- リン酸の付加。通常、セリン、チロシン、トレオニン、ヒスチジンで起こる。
- ピログルタミン酸形成
- ラセミ化
- tRNA
- チロシン硫酸化
- セレノイル化
タンパク質またはペプチドの付加
- ISG化
- ISG15タンパク質への共有結合連鎖(インターフェロン刺激遺伝子15[4])
- SUMO化
- SUMOタンパク質への共有結合連鎖 (SUMO ; Small Ubiquitin-related MOdifier)[5]
- ユビキチン化
アミノ酸の化学的性質の変換
- シトルリン化または脱アミン
- 脱アミド
- グルタミンをグルタミン酸、アスパラギンをアスパラギン酸に変換
構造の変換
修飾の例
- 加水分解とジスルフィド形成によるインスリンの形成
- ヒストンの転写調節(クロマチン形成時のRNAポリメラーゼの調節)
- RNAポリメラーゼIIの転写調節
出典
- ^ Gramatikoff K. in Abgent Catalog (2004-5) p.263
- ^ Walker, 2001 [1]
- ^ [2]
- ^ Malakhova, Oxana A.; Yan, Ming; Malakhov, Michael P.; Yuan, Youzhong; Ritchie, Kenneth J.; Kim, Keun Il; Peterson, Luke F.; Shuai, Ke; and Dong-Er Zhang. (2003).Protein ISGylation modulates the JAK-STAT signaling pathway Genes Dev. 17 (4), 455-460.
- ^ Van G. Wilson (Ed.) (2004). Sumoylation: Molecular Biology and Biochemistry Horizon Bioscience. ISBN 0-9545232-8-8
タンパク質の一次構造と翻訳後修飾 |
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全般 |
タンパク質生合成 - ペプチド結合 - タンパク質分解 - ラセミ化
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N末端 |
アセチル化 - ホルミル化 - ミリストイル化 - ピログルタミン酸 - メチル化 - 糖化反応
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C末端 |
アミド化 - GPIアンカー - ユビキチン化 - SUMO化
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リシン |
メチル化 - アセチル化 - アシル化 - ヒドロキシル化 - ユビキチン化 - SUMO化 - デスモシン - ADPリボース化 - 脱アミノ(酸化的脱アミノ)
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システイン |
ジスルフィド結合 - プレニル化 - パルミトイル化
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セリン/トレオニン |
リン酸化 - グリコシル化
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チロシン |
リン酸化 - チロシン硫酸化 - ポルフィリン環結合 - リボフラビン結合
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アスパラギン |
脱アミド - グリコシル化
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アスパラギン酸 |
スクシンイミド形成 - リン酸化
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グルタミン |
アミノ基転移
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グルタミン酸 |
カルボキシル化 - ポリグルタミル化 - ポリグリシル化
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アルギニン |
シトルリン化 - メチル化
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プロリン |
ヒドロキシル化
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←アミノ酸
二次構造→
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タンパク質 |
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プロセス |
- タンパク質生合成
- 翻訳後修飾
- フォールディング
- 標的タンパク質
- プロテオーム
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構造 |
- タンパク質構造
- タンパク質ドメイン
- プロテアソーム
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タイプ |
- タンパク質の一覧
- 膜タンパク質
- 球状タンパク質
- 線維状タンパク質
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主要な生体物質:炭水化物(アルコール、糖タンパク質、配糖体) · 脂質(エイコサノイド · 脂肪酸/脂肪酸の代謝中間体 · リン脂質 · スフィンゴ脂質 · ステロイド) · 核酸(核酸塩基 · ヌクレオチド代謝中間体) · タンパク質(タンパク質を構成するアミノ酸/アミノ酸の代謝中間体) · テトラピロール · ヘムの代謝中間体 |
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UpToDate Contents
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Japanese Journal
- プロテオミクスで明らかになった核膜孔複合体の翻訳後修飾による機能制御 (特集 核-細胞質間分子輸送システム : 基本分子メカニズムの理解とその応用)
- 疾患研究における翻訳後修飾のプロテオーム解析 (第1土曜特集 臨床プロテオミクス) -- (疾患研究に応用されるプロテオーム解析)
- 計算プロテオミクス : データベースを利用したタンパク質翻訳後修飾の同定 (シンポジウム 生命システムの理解に向けたバイオインフォーマティクス : 第694回新潟医学会)
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- 栄養・生化学辞典 翻訳後修飾の用語解説 - タンパク質合成の過程で,mRNAを翻訳し てペプチド鎖が形成された後に起こるペプチド鎖の修飾.リン酸エステル化,糖鎖形成, ペプチド結合の一部の切断,アセチル化,アミド化,一部のアミノ酸の側鎖の修飾など ...
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★リンクテーブル★
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翻訳後修飾, post-translational modification, posttranslational modification
[★]
- 英
- modification、modify
- 関
- 一時変異、修正、変更、変態、改変、改造
[★]
- 英
- posttranslational、post-translational、posttranslationally
[★]
- 英
- translation
- 同
- 遺伝的翻訳 genetic translation