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出典(authority):フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』「2016/05/27 02:00:55」(JST)
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パルミトイル化反応（パルミトイルかはんのう、Palmitoylation）とは、パルミチン酸などの脂肪酸を膜タンパク質のシステイン残基に共有結合させる反応のことである[1]。
パルミトイル化によって、タンパク質の疎水性が高まり、細胞膜とも親和性が高まる効果が期待される。また、細胞膜を通過する細胞間のタンパク質輸送やタンパク質間相互作用にも関わっている[2]。
パルミトイル化を受けるタンパク質としては、インフルエンザウイルスが細胞に付着する際の標的となる細胞膜局在性の糖タンパク質である、ヘマグルチニンなどが挙げられる[3]。
参考文献
- ^ Linder, M.E., "Reversible modification of proteins with thioester-linked fatty acids," Protein Lipidation, F. Tamanoi and D.S. Sigman, eds., pp. 215-40 (San Diego, CA: Academic Press, 2000).
- ^ Basu, J., "Protein palmitoylation and dynamic modulation of protein function," Current Science, Vol. 87, No. 2, pp. 212-17 (25 July 2004).
- ^ influenza viruses, the encyclopedia of virology,[1]
外部リンク
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タンパク質の一次構造と翻訳後修飾 |
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| 全般 |
タンパク質生合成 - ペプチド結合 - タンパク質分解 - ラセミ化
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| N末端 |
アセチル化 - ホルミル化 - ミリストイル化 - ピログルタミン酸 - メチル化 - 糖化反応
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| C末端 |
アミド化 - GPIアンカー - ユビキチン化 - SUMO化
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| リシン |
メチル化 - アセチル化 - アシル化 - ヒドロキシル化 - ユビキチン化 - SUMO化 - デスモシン - ADPリボース化 - 脱アミノ（酸化的脱アミノ）
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| システイン |
ジスルフィド結合 - プレニル化 - パルミトイル化
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| セリン/トレオニン |
リン酸化 - グリコシル化
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| チロシン |
リン酸化 - チロシン硫酸化 - ポルフィリン環結合 - リボフラビン結合
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| アスパラギン |
脱アミド - グリコシル化
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| アスパラギン酸 |
スクシンイミド形成 - リン酸化
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| グルタミン |
アミノ基転移
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| グルタミン酸 |
カルボキシル化 - ポリグルタミル化 - ポリグリシル化
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| アルギニン |
シトルリン化 - メチル化
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| プロリン |
ヒドロキシル化
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←アミノ酸
二次構造→
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