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- pullulanase
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- 限界デキストリナーゼ
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出典(authority):フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』「2016/11/24 13:13:08」(JST)
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| プルラナーゼ |
| 識別子 |
| EC番号 |
3.2.1.41 |
| CAS登録番号 |
9075-68-7 |
| データベース |
| IntEnz |
IntEnz view |
| BRENDA（英語版） |
BRENDA entry |
| ExPASy |
NiceZyme view |
| KEGG |
KEGG entry |
| MetaCyc |
metabolic pathway |
| PRIAM |
profile |
| PDB構造 |
RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| 検索 |
| PMC |
articles |
| PubMed |
articles |
| NCBI |
proteins |
|
プルラナーゼ(Pullulanase、EC 3.2.1.41)は、プルランを分解するグルカナーゼの一種であり、細胞外酵素である[1][2][3]。細胞の表面に固定されるリポタンパク質としてクレブシエラ属のグラム陰性菌によって生産される。またその他の細菌や古細菌も生産することがある。I型プルラナーゼはα-1,6結合を特異的に切断するのに対し、II型プルラナーゼはα-1,4結合も加水分解することができる。プルラナーゼは、穀物からエタノールや甘味料を製造する過程で用いられる。
出典
- ^ Lee, E.Y.C. and Whelan, W.J. (1972). “Glycogen and starch debranching enzymes”. In Boyer, P.D.. The Enzymes. 5 (3rd ed.). New York: Academic Press. pp. 191–234.
- ^ Bender, H. and Wallenfels, K. (1966). “Pullulanase (an amylopectin and glycogen debranching enzyme) from Aerobacter aerogenes”. Methods Enzymol.. Methods in Enzymology 8: 555–559. doi:10.1016/0076-6879(66)08100-X. ISBN 9780121818081.
- ^ Manners, D.J. (1997). “Observations on the specificity and nomenclature of starch debranching enzymes”. J. Appl. Glycosci. 44: 83–85.
外部リンク
- pullulanase - the US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
Japanese Journal
- α-アミラーゼファミリーの概念提唱とその産業的利用(受賞論文)
- 糊化温度の低いデンプンを含むサツマイモ「クイックスイート」における加熱に伴うマルトース生成の機序
- Cp-3 Bacillus acidiceler R61株由来アミロプルラナーゼの転移特性(α-グルコシダーゼ・その他の糖質関連酵素2,一般講演,日本応用糖質科学会平成25年度大会(第62回))
Related Links
- 作用 プルラナーゼはアミロペクチン、グリコーゲン、デキストリン、プルランなどのα-1,6-グルコシド結合を切断するエンド型酵素である。プルラナーゼが作用するためには分岐鎖は少なくともマルトース以上の長さが必要である。
- 栄養・生化学辞典 - プルラナーゼの用語解説 - [EC3.2.1.41]．アミロペクチン6-グルカノヒドロラーゼで，α1→6グルコシド結合を加水分解する反応を触媒する酵素．アミロペクチンのいわゆる枝になっている部分を切断する．プルラン ...
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