英: glucoamylase
関: グルカン-1,4-αグルコシダーゼ

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出典(authority):フリー百科事典『ウィキペディア（Wikipedia）』「2015/01/12 21:10:21」(JST)

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アミラーゼ (amylase)とは一名ジ(ヂ)アスターゼとも称される、膵液や唾液に含まれる消化酵素。グリコシド結合を加水分解することでデンプン(ラテン語"amylum")中のアミロースやアミロペクチンを、単糖類であるブドウ糖や二糖類であるマルトースおよびオリゴ糖に変換する酵素群である。

概要

アミラーゼは1833年、フランスの生化学者、アンセルム・ペイアン (Anselme Payen) とジャン・ペルソー (Jean F. Persoz) が大麦の芽から取り出し、「切り離す」を意味するギリシア語の “διαστασις” より「ジ(ヂ)アスターゼ」と命名された。これが酵素の初めての単離である。

アミラーゼは消化酵素であり、デンプンやグリコーゲンを分解する。体内では主に、膵臓、耳下腺（唾液腺）から分泌され、またダイコンやカブ、ヤマイモにも多く含まれている。胃腸薬、消化剤として市販もされ、胃もたれや胸焼けの治療、防止に服用されている。

日本の製薬会社三共の事実上の創業者である高峰譲吉は、麹菌からジアスターゼを抽出し、自身の名の「タカ」を冠してタカジアスターゼと命名して1894年（明治27年）に特許を申請した。高峰のジアスターゼ（アミラーゼ）の抽出成功は古くから餅を食べるとき大根おろしをつけて食べると胃がもたれないと言う事が大きなヒントとなったとも伝えられる。

夏目漱石の作品『吾輩は猫である』には、佐伯矩が発見した大根ジアスターゼについてと思われる新聞記事やタカジアスターゼを常用する人物が描写されて^[1]、消化を促進するという機能が広く知られ用いられた様子がわかる。^[2]。

現在、正式な物質名はアミラーゼであるが、旧名であるジアスターゼも医薬品/化学薬品の『タカヂアスターゼ』として使用されている。

日本では現在も第一三共の医療用医薬品として「タカヂアスターゼ末」として薬局に卸されている（主に解熱鎮痛剤や整腸剤など他の散剤と混合して使うが、処方せん医薬品ではないため零売が可能）。また、第一三共ヘルスケアから一般用医薬品（胃腸薬）の「新タカヂア錠」と「第一三共胃腸薬」シリーズにタカヂアスターゼNとして配合されている。アメリカではパーク・デイビス（現:ファイザー）から市販されている。

異性体

α-アミラーゼ(EC 3.2.1.1)、β-アミラーゼ(EC 3.2.1.2)、グルコアミラーゼ(EC 3.2.1.3)やイソアミラーゼ(EC 3.2.1.68)がある。

α-アミラーゼは別名を1,4-α-D-グルカングルカノヒドロラーゼ、グリコゲナーゼといい、デンプンやグリコーゲンのα-1,4-結合を不規則に切断し、多糖ないしマルトース、オリゴ糖を生み出す酵素である。

β-アミラーゼは別名を1,4-α-D-グルカングルカノマルトヒドロラーゼ、グリコゲナーゼあるいはサッカロゲンアミラーゼといい、デンプンやグリコーゲンをマルトース(麦芽糖)に分解する。植物や微生物ではよく見られるが、動物からは見つかっていない。糖鎖の非還元末端から二つ目のα-1,4-グリコシド結合をエキソ型で逐次分解してマルトースを産生する。直鎖型のアミロースに対する分解効率は高い。一方、アミロペクチンに対してはα-1,6-グリコシド結合をしている分枝部で反応が停止し、マルトースとともにβリミットデキストリンが生成される。

グルコアミラーゼは正式名称がグルカン1,4-α-グルコシダーゼといい、1,4-α-D-グルカングルコヒドロラーゼ、エキソ1,4-α-グルコシダーゼ、γ-アミラーゼ、リソソーマルα-グルコシダーゼあるいはアミログルコシダーゼを別名とする。糖鎖の非還元末端のα-1,4-結合をエキソ型に加水分解してブドウ糖1分子を産生する。α-1,6-結合も切断するものも知られている。

イソアミラーゼはアミロペクチンやグリコーゲン中のα-1,6-グリコシド結合を切断して直鎖のデキストリンやアミロースを生産する。ただし、プルランを分解できない。分枝部を切断するため、枝切り酵素や脱分枝酵素とも呼ばれる。

利用

アミラーゼは、植物では果実の成熟や穀物の発芽の間に合成される。穀物酒や酢、水あめなどの伝統的な製法ではデンプンの糖化に麦芽に含まれるアミラーゼが用いられる。

微生物の分泌するアミラーゼは工業的に大量に生産され、製糖、食品加工、胃腸薬、衣料製造、洗剤等に利用されている。工業的にアミラーゼを生産する微生物としてはアスペルギルス・オリゼーや枯草菌が知られている。

尿中や血中のアミラーゼは、膵臓疾患や唾液腺疾患の診断に使われる。

ヒトアミラーゼ

ヒトのアミラーゼには以下のものがある。

酵素名	遺伝子	遺伝子座標	機能
アルファ1A アミラーゼ(唾液腺)	AMY1A,EC 3.2.1.1	1 p21	澱粉の分解
アルファ1B アミラーゼ(唾液腺)	AMY1B,EC 3.2.1.1	1 p21	澱粉の分解
アルファ1C アミラーゼ(唾液腺)	AMY1C,EC 3.2.1.1	1 p21	澱粉の分解
アルファ2A アミラーゼ(膵臓)	AMY2A,EC 3.2.1.1	1 p21	澱粉の分解
アルファ2B アミラーゼ(膵臓)	AMY2B,EC 3.2.1.1	1 p21	澱粉の分解

マクロアミラーゼ血症

医療においてアミラーゼ高値を呈していることは、必ずしも膵疾患(特に急性・慢性膵炎)、唾液腺疾患を意味しない。疾患を合併しない代表的なものとしてマクロアミラーゼ血症がある。これはアミラーゼと免疫グロブリンが複合体を形成し、血清アミラーゼを測定すると高値を呈するもので、臓器障害を意味しない。
同様の状態にはマクロクレアチンキナーゼ血症(マクロCK血症)がある。

脚注

^ 夏目漱石『吾輩ハ猫デアル』上巻、大倉書店、1905年。119頁。
^ 荻原弘道『日本栄養学史』国民栄養協会、1960年。29頁。φ

Japanese Journal

Pholiota microspora由来PnGlu1(糖質加水分解酵素ファミリー15)遺伝子の二核菌糸体および子実体中での高発現

李燕,金城由紀子,河井祥子 [他],万佳寧,霜村典宏,山口武視,会見忠則
日本きのこ学会誌 : mushroom science and biotechnology 20(3), 135-140, 2012-10-31
Pholiota microsporaのグルコアミラーゼ遺伝子(PnGlu1)の転写調節機構を解明するため,PnGlu1の開始コドンの上流2734bpの配列を調べたところ,TATAボックスの他に酵母で見出されているMATα1タンパク質結合部位とMATa1タンパク質の結合部位の2つのコンセンサス配列が見出された.これらの配列の存在とPnGlu1の発現調節との関連性を調べるために,一核菌糸体,二核菌糸 …
NAID 110009553915

Pholiota microsporaにおけるグルコアミラーゼ遺伝子発現のデンプンによる促進

李燕,金城由紀子,万佳寧 [他],霜村典宏,山口武視,会見忠則
日本きのこ学会誌 : mushroom science and biotechnology 20(2), 77-84, 2012-07-31
Pholiota microsporaのグルコアミラーゼ遺伝子(PnGlu1)を同定した.アミノ酸をコードする領域は,1743bpであり,581アミノ酸をコードしていた.その内,N末端の最初の17アミノ酸は,シグナルペプチドと考えられた.本タンパク質は,糖質加水分解酵素ファミリー15特有の配列及びC-末端に炭水化物結合モジュール(CBM20)を見出すことができた.様々なデンプン(可溶性,トウモロコ …
NAID 110009489219

熱測定法によるタンパク質の構造と機能の解析

杉本華幸,Sugimoto Hayuki
新潟大学農学部研究報告 64(1), 87-92, 2011-09-00
熱測定は、反応や状態変化に伴う熱量変化を精度よく測定し、熱力学量を決定するための手法である。熱測定によりタンパク質を解析する場合、示差走査熱量測定と等温滴定熱量測定が主に用いられる。前者は、タンパク質の熱変性時の吸熱反応を測定することで、タンパク質の安定性に係る諸熱力学量を決定することができる。後者は、夕ンパク質とリガンドの結合熱を測定することで、結合における諸熱力学量を評価することができる。本稿 …
NAID 120005239939

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★リンクテーブル★

リンク元	「α-グルコシダーゼ」「glucoamylase」
関連記事	「アミラーゼ」「コア」

「α-グルコシダーゼ」

　　[★]

英: α-glucosidase, alpha-glucosidase
関: αグルコシダーゼ阻害薬、α-1,4-グルコシダーゼ

α-グルコシド結合を加水分解して、非還元末端からグルコースを生ずるエキソグリコシダーゼの総称

種類

臨床関連

ポンペ病 Pompe disease 糖原病II型

ミトコンドリアにおけるα-1, 4-グルコシダーゼの欠損による

「glucoamylase」

　　[★]

グルコアミラーゼ

関: glucan 1,4-alpha-glucosidase

「アミラーゼ」

　　[★]

英: amylase, AMY, Amy
同: ジアスターゼ diastase
関: 唾液アミラーゼ

図：LAB.599(血清アミラーゼ異常をきたす疾患)

基準値

4–400 U/L (HIM.Appendix)

判別

検査の本

基準上限以上(高値)(高アミラーゼ血症)

[高頻度]急性膵炎、慢性膵炎
[可能性]膵嚢胞、膵癌、総胆管結石、Vater乳頭癌、急性耳下腺炎、唾石、消化管穿孔、腸閉塞、腹膜炎、子宮外妊娠、アミラーゼ産生腫瘍(肺癌、卵巣癌、卵管癌など)、マクロアミラーゼ血症、慢性腎不全、ショック、ERCP後

基準下限以下(減少)(低アミラーゼ血症)

[可能性]膵全摘後、慢性膵炎や膵癌による膵実質の荒廃、唾液腺摘出後

異常値を示すメカニズム

OLM.265

高アミラーゼ血症

原因：

膵臓

膵実質の破壊病変：膵炎(原発性・続発性(穿通性十二指腸潰瘍、腹膜炎))、慢性膵炎(頻度低い)、膵癌(頻度低い)
膵液分泌経路の閉塞：膵管・総胆管・Vater乳頭部の閉塞によりAMYが血流に逆流する。
腸管からの吸収増加：小腸上位に腸閉塞が起こると、十二指腸の拡張によりVater乳頭部を圧迫し、閉塞性増加を来し、また十二指腸の壊死がおこると分泌されたアミラーゼが再吸収されてしまう。
腹腔からの吸収：消化管穿孔においてはアミラーゼを含む消化液が腹腔に漏出し、これが腹膜より吸収されるため。(QB.A-353)

唾液腺

唾液腺の病変：ムンプス、耳下腺腫瘍、唾石

その他

肝障害：肝炎、アルコール肝障害。この場合S型AMYが上昇
肺癌による異所性AMY：肺癌や卵巣癌でS型AMYが産生される。
子宮外妊娠破裂：S型AMy上昇
腎不全：血清AMYの約1/3は腎糸球体を通して尿中に排泄されるが、腎機能低下例では増加する
マクロアミラーゼ血症：血清中のAMYの一部が免疫グロブリンや多糖体吐血尾久して大きな分子集団を作ることがある。
心因性拒食症、胸痛、手術後：S型AMY上昇

低アミラーゼ血症

膵や唾液腺の摘出後、慢性膵炎や膵癌による膵実質の荒廃

血清アミラーゼとアイソザイムの異常

LAB.599

膵型アミラーゼ活性の異常	活性増加	急性膵炎
		慢性膵炎増悪
		膵癌、膵嚢腫、膵仮性嚢胞などでの随伴性膵炎
		胆道系の炎症性疾患
		ERCP後、PS試験後
		ステロイドホルモン投与後
		唾液腺型アミラーゼ活性低下による相対的な膵型優位
	活性低下	慢性膵炎
		膵癌(末期)
		膵切除後
唾液腺型アミラーゼ活性の異常	活性増加	流行性耳下腺炎
		術後、外傷後、ショック後、熱傷後
		糖尿病ケトアシドーシス
		人工心肺使用後
		アミラーゼ産生腫瘍(肺癌、卵巣癌など)
		肺炎、肺結核
		腎疾患
		唾液腺造影後
		膵型アミラーゼ活性低下による相対的な唾液腺型優位
	活性低下	放射線治療後(下顎部、頚部など)
	活性低下	シェーグレン症候群
膵型・唾液腺型共に活性増加		腎不全
膵型・唾液腺型共に活性増加		肝硬変、慢性肝炎の一部
膵型・唾液腺型に分類不能の活性増加		マクロアミラーゼ血症
膵型・唾液腺型に分類不能の活性増加		アミラーゼ産生腫瘍の一部

「コア」

　　[★]

英: core
関: 核心、芯、母核、ヌクレオカプシド

[1] 夏目漱石『吾輩ハ猫デアル』上巻、大倉書店、1905年。119頁。

[2] 荻原弘道『日本栄養学史』国民栄養協会、1960年。29頁。φ

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